《生物化学》课程教学大纲 Biochemistry（上册）

生物化学教学大纲（上册) (2012年7月11日修订) 一、简介 1.课程编码：ZH34005 2.课程名称：生物化学（上） 3.英文名称：Biochemistry(PartI) 4.课程性质：专业基础课 5.学时数：72 6.学分数：4 7.选课要求预修无机及分析化学、有机化学。 8.考核方式：笔试。 9.教学教材：王镜岩等主编，《生物化学》（上）（第三版），高等教育出版社，2002年 10.内容简介 生物化学是生命科学学科和环境科学学科的基础课程，主要投课对象为本院生物科学、生物 技术和生物工程三个本科专业，本课程选用的教材为王镜岩等主编的《生物化学》（上）（第三版）， 该教材主要了讨论生物体化学组成物质（糖类、脂质、蛋白质、核酸等）的结构、性质、功能， 包括糖类（第1章、脂质（第2章入、氨基酸（第3章）、蛋白质的共价结构（第4章入、蛋白质 的三维结构（第5章）、蛋白质结构与功能的关系（第6章）、蛋白质的分离、纯化和表征（第7 章)、酶通论（第8章）、酶促反应动力学（第9章）、酶的作用机制和酶的调节（第10章）、维生 素与辅酶（第11章）、核酸通论（第12章）、核酸的结构（第13章）、核酸的物理化学性质（第 14章)核酸的研究方法（第15章）、抗生素（第16章）、激素（第17章）、生物膜的组成与结构 (第18章)。 通过本课程的学习，使学生熟练掌握生物化学基本概念、基本理论和基本规律，了解生物化 学领域中比较成熟的新进展，分析问题和解决问题的能力得到提高，为进一步学习《生物化学》 (下)物质代谢、能量代谢、生物工程奠定扎实基础。 11.主要参考书目录： (1)郑集，陈钧辉，普通生物化学（第四版），高等教育出版社，2007年。 (2)沈仁权，生物化学，复且大学出版社，1995年 (3)于自然、黄熙泰主编，《现代生物化学》（第二版），化学工业出版社，2005 (4)David L.Nelson,Michales M.Cox,Lehninger Principles of Biochemistry (Fourth Edition), Published by WH Freeman and Company,2005 (5)Reginald H.Garrett&Charles M.Grisham Eds,Biochemistry(Third Edition)生物化学 (第三版/影印版)，高等教育出版社，2005。 (6)(澳)PN库彻，G.B.罗尔斯顿等编，全美经典学习指导系列，生物化学（第二版），科 学出版社，2002。 (7)朱启忠，《生物化学精要题解测试》，化学工业出版社，2006年

生物化学教学大纲（上册） （2012 年 7 月 11 日修订） 一、简介 1. 课程编码：ZH34005 2. 课程名称：生物化学（上） 3. 英文名称：Biochemistry （Part I） 4. 课程性质：专业基础课 5. 学时数： 72 6. 学分数：4 7. 选课要求 预修无机及分析化学、有机化学。 8. 考核方式：笔试。 9. 教学教材：王镜岩等主编，《生物化学》（上）（第三版），高等教育出版社，2002 年 10. 内容简介 ： 生物化学是生命科学学科和环境科学学科的基础课程，主要授课对象为本院生物科学、生物 技术和生物工程三个本科专业，本课程选用的教材为王镜岩等主编的《生物化学》（上）（第三版）， 该教材主要了讨论生物体化学组成物质（糖类、脂质、蛋白质、核酸等）的结构、性质、功能， 包括糖类（第 1 章）、脂质（第 2 章）、氨基酸（第 3 章）、蛋白质的共价结构（第 4 章）、蛋白质 的三维结构（第 5 章）、蛋白质结构与功能的关系（第 6 章）、蛋白质的分离、纯化和表征（第 7 章）、酶通论（第 8 章）、酶促反应动力学（第 9 章）、酶的作用机制和酶的调节（第 10 章）、维生 素与辅酶（第 11 章）、核酸通论（第 12 章）、核酸的结构（第 13 章）、核酸的物理化学性质（第 14 章）核酸的研究方法（第 15 章）、抗生素（第 16 章）、激素（第 17 章）、生物膜的组成与结构 （第 18 章）。 通过本课程的学习，使学生熟练掌握生物化学基本概念、基本理论和基本规律，了解生物化 学领域中比较成熟的新进展，分析问题和解决问题的能力得到提高，为进一步学习《生物化学》 （下）物质代谢、能量代谢、生物工程奠定扎实基础。 11．主要参考书目录： （1）郑集，陈钧辉，普通生物化学（第四版），高等教育出版社，2007 年。 （2）沈仁权，生物化学，复旦大学出版社，1995 年 （3）于自然、黄熙泰主编，《现代生物化学》（第二版），化学工业出版社，2005 （4）David L. Nelson，Michales M. Cox，Lehninger Principles of Biochemistry （Fourth Edition）， Published by W H Freeman and Company，2005 （5）Reginald H. Garrett & Charles M. Grisham Eds, Biochemistry （Third Edition） 生物化学 （第三版/影印版）， 高等教育出版社，2005。 （6）（澳）P.N.库彻，G.B.罗尔斯顿等编，全美经典学习指导系列，生物化学（第二版），科 学出版社，2002。 （7）朱启忠，《生物化学精要.题解.测试》，化学工业出版社，2006 年

二、课程内容 说明： 讲授内容： 本部分内容为要求学生重点掌握内容，应通过课堂讲授、讨论等形式，使学生全面理解、掌 握和应用。 拓展内容： 本部分内容将在相关课程中讲授，本课程中作为学生课外阅读内容，有精力的同学可以学习 掌握 课本中暂不要求学生掌握内容： 选用教材中编入，考虑到目前学生的综合基础，暂不要求学生学习，但感兴趣学生可作为一 般阅读。 绪论（2学时) 讲授内容： (一)生物化学的含义、生物化学在生物科学中的地位和作用： (二)生物化学的发展历史、近代成就和发展趋势简介，我国生物化学的发展及构想： (三)生物化学和人类生活的关系以及在我国实现现代化中的作用： (四)如何学习生物化学。 第1章糖类(8学时) 讲授内容： (一)糖的多羟基醛和多羟基酮概念，糖的分布及其在生物体中的作用，糖的分类： (二)葡萄糖的结构：葡萄糖的实验式，葡萄糖构型、旋光性、环状结构（呋喃型、吡喃型、 Hawort山式、a和B异头碳)和变旋现象 (三)葡萄糖的构象：船式和椅式葡萄糖 (四)重要的单糖及其衍生物。主要介绍葡萄糖、果糖、半乳糖、甘露糖、核糖、脱氧核糖、 磷酸果糖等。掌程重要单糖的英文缩写： (五)单糖的性质：物理性质和化学性质，主要介绍单糖的还原性、成醚、成酯等： (六)寡糖的定义：重要的寡糖，主要介绍蔗糖、麦芽糖、纤维二糖、乳糖、环糊精： (七)多糖：介绍多糖结构复杂性的因素，重点介绍淀粉、纤维素、糖原、壳多糖 (八)糖复合物：糖蛋白糖肽连接类型、糖胺聚糖结构特点等。 拓展内容：

2 二、课程内容 说明： 讲授内容： 本部分内容为要求学生重点掌握内容，应通过课堂讲授、讨论等形式，使学生全面理解、掌 握和应用。 拓展内容： 本部分内容将在相关课程中讲授，本课程中作为学生课外阅读内容，有精力的同学可以学习 掌握。 课本中暂不要求学生掌握内容： 选用教材中编入，考虑到目前学生的综合基础，暂不要求学生学习，但感兴趣学生可作为一 般阅读。 绪 论（ 2 学时） 讲授内容： （一） 生物化学的含义、生物化学在生物科学中的地位和作用； （二） 生物化学的发展历史、近代成就和发展趋势简介，我国生物化学的发展及构想； （三） 生物化学和人类生活的关系以及在我国实现现代化中的作用； （四） 如何学习生物化学。 第 1 章 糖 类（ 8 学时） 讲授内容： （一）糖的多羟基醛和多羟基酮概念，糖的分布及其在生物体中的作用，糖的分类； （二）葡萄糖的结构：葡萄糖的实验式，葡萄糖构型、旋光性、环状结构（呋喃型、吡喃型、 Haworth 式、α和β异头碳）和变旋现象； （三）葡萄糖的构象：船式和椅式葡萄糖； （四）重要的单糖及其衍生物。主要介绍葡萄糖、果糖、半乳糖、甘露糖、核糖、脱氧核糖、 磷酸果糖等。掌握重要单糖的英文缩写； （五）单糖的性质：物理性质和化学性质，主要介绍单糖的还原性、成醚、成酯等； （六）寡糖的定义：重要的寡糖，主要介绍蔗糖、麦芽糖、纤维二糖、乳糖、环糊精； （七）多糖：介绍多糖结构复杂性的因素，重点介绍淀粉、纤维素、糖原、壳多糖； （八）糖复合物：糖蛋白糖肽连接类型、糖胺聚糖结构特点等。 拓展内容：

(一)构型RS表示法： (二)单糖的诸多理化性质 (三)五碳糖和六碳糖外的单糖及其单糖诸多衍生物： (四)诸多寡糖及其衍生物： (五)杂多糖： (六)细菌杂多糖（学习氨基酸和脂质后再认真阅读方 (七)糖蛋白及其糖链（学习氨基酸后再认真阅读）为 (八)蛋白聚糖： (九)糖链的结构分析。 课本中暂不要求学生掌握内容 (一)单糖链的延长与缩短： (二)糖苷： (三)糖蛋白及其糖链中糖链的分类、糖链参与分子识别和细胞识别、血型物质凝集素等。 第2章脂质(6学时) 讲授内容： (一)脂质的概念，脂质的分类：单纯脂质、复合脂质和衔生脂质： (二)脂质的生物学作用：贮存脂质、结构脂质和活性脂质： (三)脂肪酸种类，通俗名称，简写符号，常见的脂肪酸：软脂酸、硬脂酸、油酸、亚油 酸、亚麻酸结构式和简写符号： (四) 一股天然脂肪酸的通俗名称和结构特点： (五) 必须脂肪酸概念和常见的必须脂肪酸： (六) 单酰甘油、二酰甘油和三酰甘油通式 (七)常见的几个概念：皂化和皂化值，氢化和卤化，乙酰化和乙酰化值，酸败和酸值： (八)甘油磷脂的一般结构和常见的甘油磷脂：磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨 酸、瞬脂酰肌醇： (九) 鞘磷脂、鞘糖脂和甘油糖脂一般结构： (十) 萜类和类固醇的一般结构： (十一)人血浆脂蛋白的组成和电泳特点。 拓展内容： (一)脂质根据极性和非极性分类： (二)脂肪酸盐与乳化作用： (三)类二十碳烷： (四)烷醚酰基甘油： (五)蜡的概念： (六)脂质的提取、分离与分析

3 （一） 构型 RS 表示法； （二） 单糖的诸多理化性质； （三） 五碳糖和六碳糖外的单糖及其单糖诸多衍生物； （四） 诸多寡糖及其衍生物； （五） 杂多糖； （六） 细菌杂多糖（学习氨基酸和脂质后再认真阅读）； （七） 糖蛋白及其糖链（学习氨基酸后再认真阅读）； （八） 蛋白聚糖； （九） 糖链的结构分析。 课本中暂不要求学生掌握内容： （一） 单糖链的延长与缩短； （二） 糖苷； （三） 糖蛋白及其糖链中糖链的分类、糖链参与分子识别和细胞识别、血型物质凝集素等。 第 2 章 脂 质（6 学时） 讲授内容： （一） 脂质的概念，脂质的分类：单纯脂质、复合脂质和衍生脂质； （二） 脂质的生物学作用：贮存脂质、结构脂质和活性脂质； （三） 脂肪酸种类，通俗名称，简写符号，常见的脂肪酸：软脂酸、硬脂酸、油酸、亚油 酸、亚麻酸结构式和简写符号； （四） 一般天然脂肪酸的通俗名称和结构特点； （五） 必须脂肪酸概念和常见的必须脂肪酸； （六） 单酰甘油、二酰甘油和三酰甘油通式； （七） 常见的几个概念：皂化和皂化值，氢化和卤化，乙酰化和乙酰化值，酸败和酸值； （八） 甘油磷脂的一般结构和常见的甘油磷脂：磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨 酸、磷脂酰肌醇； （九） 鞘磷脂、鞘糖脂和甘油糖脂一般结构； （十） 萜类和类固醇的一般结构； （十一） 人血浆脂蛋白的组成和电泳特点。 拓展内容： （一） 脂质根据极性和非极性分类； （二） 脂肪酸盐与乳化作用； （三） 类二十碳烷； （四） 烷醚酰基甘油； （五） 蜡的概念； （六） 脂质的提取、分离与分析

课本中暂不要求学生掌握内容： (一)脂质过氧化作用： (二)醚甘油磷脂： (三)固醇衍生物。 第3章氨基酸(4学时) 讲授内容： (一)氨基酸的概念和一般通式： (二)蛋白质酸、碱和酶水解方法和各自优缺点： (三)20种蛋白质氨基酸结构、分类、三字母和单字母缩写符号： (四)氨基酸兼性离子特点： (五)氨基酸的解离特点、酸碱滴定和甲醛滴定(S中rnen甲醛滴定)： (六)氨基酸等电点概念和计算方法： (七)氨基酸a一氢基参与的化学反应：重点掌握丹磺酰氯、DNFB(Sanger试剂)、Edman 试剂（苯异硫氰酸酯）： (八)氨基酸α一羧基参与的化学反应： (九)氨基酸a一氨基和ā一羧基都参与的化学反应：茚三酮反应和成肽反应： (十)氨基酸的旋光性 (十一)氨基酸的紫外吸收： (十二)分配层析的一般原理 拓展内容： (一)不常见蛋白质氨基酸： (二)非蛋白质氨基酸： (三)氨基酸侧链R基参加的反应： (四)纸层析、薄层层析、离子交换层析、气相层析和高效液相层析。 课本中暂不要求学生拳握内容： 核磁共振波谱。 第4章蛋白质的共价结构(4学时) 讲授内容：

4 课本中暂不要求学生掌握内容： （一） 脂质过氧化作用； （二） 醚甘油磷脂； （三） 固醇衍生物。 第 3 章 氨基酸（ 4 学时） 讲授内容： （一） 氨基酸的概念和一般通式； （二） 蛋白质酸、碱和酶水解方法和各自优缺点； （三） 20 种蛋白质氨基酸结构、分类、三字母和单字母缩写符号； （四） 氨基酸兼性离子特点； （五） 氨基酸的解离特点、酸碱滴定和甲醛滴定（Sφrensen 甲醛滴定）； （六） 氨基酸等电点概念和计算方法； （七） 氨基酸α－氨基参与的化学反应：重点掌握丹磺酰氯、DNFB（Sanger 试剂）、Edman 试剂（苯异硫氰酸酯）； （八） 氨基酸α－羧基参与的化学反应； （九） 氨基酸α－氨基和α－羧基都参与的化学反应：茚三酮反应和成肽反应； （十） 氨基酸的旋光性； （十一）氨基酸的紫外吸收； （十二）分配层析的一般原理。 拓展内容： （一） 不常见蛋白质氨基酸； （二） 非蛋白质氨基酸； （三） 氨基酸侧链 R 基参加的反应； （四） 纸层析、薄层层析、离子交换层析、气相层析和高效液相层析。 课本中暂不要求学生掌握内容： 核磁共振波谱。 第 4 章 蛋白质的共价结构（ 4 学时） 讲授内容：

(一)蛋白质的化学组成，蛋白质氮含量平均16%，蛋白含量=蛋白氮×6.25： (二)蛋白质构象和蛋白质四个结构层次： (三)蛋白质功能：催化、调节、转运、贮存、运动、结构成分、支架作用、防御和进攻、 其它功能： (四)肽和肽键的概念： (五)肽键结构和肽平面： (六)天然存在的活性肽： (七)蛋白质测序的策略：(1)测定多肽链数目：(2)拆分蛋白质多肽链：(3)断开多肽链 中二硫键；(4)分析每条多肽链氨基酸组成：(5)鉴定多肽链N一端和C一端氨基酸 残基：(6)至少两种方法裂解多肽链成较小片断：(7)测定小肽段氨基酸顺序(8)》 重建完整多肽链的一级结构：(9)确定二硫键位置： (八)N-末端氨基酸残基分析方法：DNFB法、DNS法（丹磺酰氯法）、苯异硫氰酸酯(PITC) 法、氨肽障法： (九)C末端氨基酸残基分析方法：肼解法、还原法、羧肽酶法： (十)二硫键断裂方法：过甲酸氧化法和巯基还原法： (十一)氨基酸组成分析：酸、碱、酶水解法： (十二)酶裂解法：胰蛋白酶（断裂Arg和ys羧基端肽键）、糜蛋白酶（断裂Phe、Trp和 Tyr羧基端肽键)入、萄萄球菌蛋白酶（亦称Gu蛋白酶，断裂Gu和Asp羧基端肽键）、 梭菌蛋白酶（亦称Ag蛋白酶，断裂Arg羧基端肽键）： (十三)化学裂解法：溴化氰（断裂甲硫氨酸羧基端肽键入、羟胺（断裂As-G之间肽键）： (十四)Edman降解法原理和应用： (十五)二硫键位置确定的原理： (十六)胰岛素序列分析举例： (十七)蛋白质序列数据库概念和应用。 拓展内容： (一)蛋白质分类： (二)蛋白质形状和大小： (三)同源蛋白质的物种差异和生物进化： (四)同源蛋白质进化起源： (五)血液凝固与氨基酸序列的局部断裂。 课本中暂不要求学生掌握内容 (一)质谱法分析肽链结构：

5 （一） 蛋白质的化学组成，蛋白质氮含量平均 16％，蛋白含量 ＝ 蛋白氮 × 6.25； （二） 蛋白质构象和蛋白质四个结构层次； （三） 蛋白质功能：催化、调节、转运、贮存、运动、结构成分、支架作用、防御和进攻、 其它功能； （四） 肽和肽键的概念； （五） 肽键结构和肽平面； （六） 天然存在的活性肽； （七） 蛋白质测序的策略：（1）测定多肽链数目；（2）拆分蛋白质多肽链；（3）断开多肽链 中二硫键；（4）分析每条多肽链氨基酸组成；（5）鉴定多肽链 N－端和 C－端氨基酸 残基；（6）至少两种方法裂解多肽链成较小片断；（7）测定小肽段氨基酸顺序；（8） 重建完整多肽链的一级结构；（9）确定二硫键位置； （八） N-末端氨基酸残基分析方法：DNFB 法、DNS 法（丹磺酰氯法）、苯异硫氰酸酯（PITC） 法、氨肽酶法； （九） C-末端氨基酸残基分析方法：肼解法、还原法、羧肽酶法； （十） 二硫键断裂方法：过甲酸氧化法和巯基还原法； （十一）氨基酸组成分析：酸、碱、酶水解法； （十二）酶裂解法：胰蛋白酶（断裂 Arg 和 Lys 羧基端肽键）、糜蛋白酶（断裂 Phe、Trp 和 Tyr 羧基端肽键）、葡萄球菌蛋白酶（亦称 Glu 蛋白酶，断裂 Glu 和 Asp 羧基端肽键）、 梭菌蛋白酶（亦称 Arg 蛋白酶，断裂 Arg 羧基端肽键）； （十三）化学裂解法：溴化氰（断裂甲硫氨酸羧基端肽键）、羟胺（断裂 Asn-Gly 之间肽键）； （十四）Edman 降解法原理和应用； （十五）二硫键位置确定的原理； （十六）胰岛素序列分析举例； （十七）蛋白质序列数据库概念和应用。 拓展内容： （一） 蛋白质分类； （二） 蛋白质形状和大小； （三） 同源蛋白质的物种差异和生物进化； （四） 同源蛋白质进化起源； （五） 血液凝固与氨基酸序列的局部断裂。 课本中暂不要求学生掌握内容 （一） 质谱法分析肽链结构；

(二)肽和蛋白质的人工合成。 第5章蛋白质的三维结构(6学时) 讲授内容： (一)一般了解研究蛋白质构象的方法：X一衍射、紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色 性、核磁共振： (二)稳定蛋白质三维结构作用力：氢键、范德华力、疏水作用、盐键和二硫键的概念： (三)酰胺平面（肽平面）和二面角（中和中）概念： (四)拉氏(Ramachandran)构象图： (五)蛋白质二级结构类型：▣一螺旋、B一折叠、B一转角和B一凸起、无规卷曲： (六)典型：一螺旋数据：中和中分别在-57和一47附近，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基， 每个螺旋沿轴上升0.54nm,每个残基绕轴旋转100°、上升0.15nm (七)影响a一螺旋形成的因素：R基电荷、R基大小、PrO: (八)典型B一折叠数据：反平行折叠片中重复周期（肽链同侧两个相邻的同一基团之间的 距离)（相当于两个残基）为0.7nm,平行折叠片中重复周期为0.65nm: (九)超二级结构概念和类型：aa、BaB和BB: (十)结构域概念和类型：球状蛋白的独立折叠单位。包括反平行ā螺旋结构域、反平行B 折叠片结构域（α，B一结构、反平行B折叠片结构域（全部B一折叠结构）和富 含金属或二硫键结构域： (十一)球状蛋白三级结构概念： (十二)球状蛋白三维结构特征：含多种二级结构元件：具有明显折叠层次：紧密球状或椭 球状：疏水侧链埋藏在分子内部：分子表面有空穴或凹槽 (十三)蛋白质变性概念和特征：生物活性丧失：侧链基团暴露：理化性质改变：生物性质 改变： (十四)蛋白质一级结构决定高级结构(Anfinsen规则)：经典的核糖核酸酶变性和复性实验： (十五)蛋白质四级结构概念、亚基概念、单体概念、原体概念、原聚体概念等 (十六)稳定蛋白质四级结构作用力：与三级结构相似： (十七)四级结构在结构和功能上的优势：增强结构稳定性：提高遗传经济性和效率：催化 基团汇集在一起：具有协同性和别构效应。 拓展内容： (一)纤维状蛋白质：ā一角蛋白、B一角蛋白、丝心蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白、肌球蛋

6 （二） 肽和蛋白质的人工合成。 第 5 章 蛋白质的三维结构（6 学时） 讲授内容： （一） 一般了解研究蛋白质构象的方法：X－衍射、紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色 性、核磁共振； （二） 稳定蛋白质三维结构作用力：氢键、范德华力、疏水作用、盐键和二硫键的概念； （三） 酰胺平面（肽平面）和二面角（φ和ψ）概念； （四） 拉氏（Ramachandran）构象图； （五） 蛋白质二级结构类型：α－螺旋、β－折叠、β－转角和β－凸起、无规卷曲； （六） 典型α－螺旋数据：φ和ψ分别在－57°和－47°附近，每圈螺旋占 3.6 个氨基酸残基， 每个螺旋沿轴上升 0.54nm，每个残基绕轴旋转 100°、上升 0.15nm； （七） 影响α－螺旋形成的因素：R 基电荷、R 基大小、Pro； （八） 典型β－折叠数据：反平行折叠片中重复周期（肽链同侧两个相邻的同一基团之间的 距离）（相当于两个残基）为 0.7nm，平行折叠片中重复周期为 0.65nm； （九） 超二级结构概念和类型：αα、βαβ和ββ； （十） 结构域概念和类型：球状蛋白的独立折叠单位。包括反平行α螺旋结构域、反平行β 折叠片结构域（α，β－结构）、反平行β折叠片结构域（全部β－折叠结构）和富 含金属或二硫键结构域； （十一）球状蛋白三级结构概念； （十二）球状蛋白三维结构特征：含多种二级结构元件；具有明显折叠层次；紧密球状或椭 球状；疏水侧链埋藏在分子内部；分子表面有空穴或凹槽； （十三）蛋白质变性概念和特征：生物活性丧失；侧链基团暴露；理化性质改变；生物性质 改变； （十四）蛋白质一级结构决定高级结构（Anfinsen 规则）：经典的核糖核酸酶变性和复性实验； （十五）蛋白质四级结构概念、亚基概念、单体概念、原体概念、原聚体概念等； （十六）稳定蛋白质四级结构作用力：与三级结构相似； （十七）四级结构在结构和功能上的优势：增强结构稳定性；提高遗传经济性和效率；催化 基团汇集在一起；具有协同性和别构效应。 拓展内容： （一） 纤维状蛋白质：α－角蛋白、β－角蛋白、丝心蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白、肌球蛋

白和原肌球蛋白： (二)球状蛋白质分类：全a一结构（反平行ā螺旋）蛋白质、ā，B一结构（平行或混合 型B折叠片)蛋白质、全B一结构（反平行B折叠片）蛋白质、富含金属或二疏键（小 的不规则)蛋白质： (三)膜蛋白的种类和结构：膜内在蛋白、膜外周蛋白、脂锚定膜蛋白。 课本中暂不要求学生掌握内容 (一)蛋白质折叠的热力学： (二)蛋白质折叠的动力学 (三)蛋白质结构预测： (四)四级结构中亚基相互作用的方式： (五)四级结构的对称性。 第6章蛋白质结构与功能的关系(4学时) 讲授内容： (一)肌红蛋白一级结构、二级结构和三级结构的特点： (二)辅基血红素组成： (三)O2与肌红蛋白结合的特点： (四)肌红蛋白与O2结合的定量分析，Hi系数： (五)血红蛋白组成及三维结构： (六)血红蛋白结合02的协同效应： (七)H系数在判断协同效应中的作用： (八)H、CO,和BPG对血红蛋白结合O,的影响(Bohr效应)： (九)辣刀型血红蛋白分子病的机制，B一链N一端第6位Gu被a取代： (十)蛋白质的结构与功能的进化。 拓展内容： (一)血红蛋白氧合引起的构象变化： (二)其它血红蛋白病和地中海贫血： (三)肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩，主要放在动物生理课程讲解： (四)免疫系统的组成和作用： >

7 白和原肌球蛋白； （二） 球状蛋白质分类：全α－结构（反平行α螺旋）蛋白质、α，β－结构（平行或混合 型β折叠片）蛋白质、全β－结构（反平行β折叠片）蛋白质、富含金属或二硫键（小 的不规则）蛋白质； （三） 膜蛋白的种类和结构：膜内在蛋白、膜外周蛋白、脂锚定膜蛋白。 课本中暂不要求学生掌握内容 （一） 蛋白质折叠的热力学； （二） 蛋白质折叠的动力学； （三） 蛋白质结构预测； （四） 四级结构中亚基相互作用的方式； （五） 四级结构的对称性。 第 6 章 蛋白质结构与功能的关系（ 4 学时） 讲授内容： （一） 肌红蛋白一级结构、二级结构和三级结构的特点； （二） 辅基血红素组成； （三） O2 与肌红蛋白结合的特点； （四） 肌红蛋白与 O2 结合的定量分析，Hill 系数； （五） 血红蛋白组成及三维结构； （六） 血红蛋白结合 O2 的协同效应； （七） Hill 系数在判断协同效应中的作用； （八） H ＋、CO2 和 BPG 对血红蛋白结合 O2 的影响（Bohr 效应）； （九） 镰刀型血红蛋白分子病的机制，β－链 N－端第 6 位 Glu 被 Val 取代； （十） 蛋白质的结构与功能的进化。 拓展内容： （一） 血红蛋白氧合引起的构象变化； （二） 其它血红蛋白病和地中海贫血； （三） 肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩，主要放在动物生理课程讲解； （四） 免疫系统的组成和作用；

(五)免疫系统识别自我和非我机制： (六)免疫球蛋白结构和类别： (七)基于抗原一抗体作用的生化分析方法，ELISA反应 第7章蛋白质的分离、纯化和表征(6课时) 讲授内容： (一)根据蛋白质化学组成测定蛋白质最低分子量，如根据肌红蛋白中铁含量计算肌红蛋白 分子量： (二)沉降系数单位(Svedberg unit)(S)概念： (三)凝胶过滤法测定蛋白质分子量的原理： (四)SDS一PAGE测定蛋白质分子量的原理： (五)蛋白质沉淀方法：盐析、有机溶剂、重金属沉淀、生物碱和酸沉淀、热变性沉淀： (六)蛋白质分离纯化一般原则：前处理、粗分级分离、细分级分离： (七)根据蛋白质分子大小分离纯化方法：透析和超滤、凝胶过滤： (八)根据蛋白质溶解度分离纯化方法：等电点沉淀、盐溶和盐析、有机溶剂分级沉淀： (九)根据蛋白质电荷差异分离纯化方法：电泳原理，聚丙烯酰胺凝胶电泳，毛细管电泳， 等电聚焦，离子交换柱层析原理： (十)亲和层析原理： (十一)高效液相层析原理： (十二)蛋白质含量测定和纯度鉴定常用方法及原理。 拓展内容： (一)渗透压法测定蛋白质分子量： (二)蛋白质扩散和扩散系数 (三)沉降分析法测定蛋白质分子量： (四)蛋白质形状分析： (五)蛋白质层析聚焦： (六)吸附层析。 8

8 （五） 免疫系统识别自我和非我机制； （六） 免疫球蛋白结构和类别； （七） 基于抗原－抗体作用的生化分析方法，ELISA 反应。 第 7 章 蛋白质的分离、纯化和表征（6 课时） 讲授内容： （一） 根据蛋白质化学组成测定蛋白质最低分子量，如根据肌红蛋白中铁含量计算肌红蛋白 分子量； （二） 沉降系数单位（Svedberg unit）(S)概念； （三） 凝胶过滤法测定蛋白质分子量的原理； （四） SDS－PAGE 测定蛋白质分子量的原理； （五） 蛋白质沉淀方法：盐析、有机溶剂、重金属沉淀、生物碱和酸沉淀、热变性沉淀； （六） 蛋白质分离纯化一般原则：前处理、粗分级分离、细分级分离； （七） 根据蛋白质分子大小分离纯化方法：透析和超滤、凝胶过滤； （八） 根据蛋白质溶解度分离纯化方法：等电点沉淀、盐溶和盐析、有机溶剂分级沉淀； （九） 根据蛋白质电荷差异分离纯化方法：电泳原理，聚丙烯酰胺凝胶电泳，毛细管电泳， 等电聚焦，离子交换柱层析原理； （十） 亲和层析原理； （十一）高效液相层析原理； （十二）蛋白质含量测定和纯度鉴定常用方法及原理。 拓展内容： （一） 渗透压法测定蛋白质分子量； （二） 蛋白质扩散和扩散系数； （三） 沉降分析法测定蛋白质分子量； （四） 蛋白质形状分析； （五） 蛋白质层析聚焦； （六） 吸附层析

第8章磨通论(3课时) 讲授内容： (一)酶的概念与酶化学本质 (二)酶作为催化剂的特点：高效性、易失活、专一性、可调节： (三)单体酶、寡聚酶和多酶复合体概念： (四)酶的命名和分类：习惯命名法和国际系统命名法： (五)酶的国际系统分类法和酶的系统编号，六大类酶的序号和系统编号的原则： (六)六大类酶的特征： (七)酶的专一性概念和专一性假说，重点“诱导契合”假说： (八)酶活力的概念、活力单位、比活力和酶活力的测定方法： (九)酶分离纯化步骤和注意事项： (十)核酶的概念： (十一)抗体酶概念： (十二)化学酶工程： (十三)生物酶工程。 拓展内容： 第9章酶促反应动力学(5课时) 讲授内容： (一)酶反应速率及其测定方法： (二)中间络合物假说： (三)米氏方程及其推导： (四)米氏方程动力学参数的意义： (五)作图法测定Km和Vmax值，主要掌握双倒数作图法测定Km和Vmax值： (六)多底物反应动力学机制：序列反应（有序反应和随机反应）、乒乓反应： (七)酶抑制类型：不可逆抑制，可逆抑制（竞争抑制、非竞争抑制和反竞争抑制）： (八)竞争抑制、非竞争抑制和反竞争抑制动力学方程式及推导： (九)温度对酶反应的影响： 9

9 第8章 酶通论（3 课时） 讲授内容： （一） 酶的概念与酶化学本质； （二） 酶作为催化剂的特点：高效性、易失活、专一性、可调节； （三） 单体酶、寡聚酶和多酶复合体概念； （四） 酶的命名和分类：习惯命名法和国际系统命名法； （五） 酶的国际系统分类法和酶的系统编号，六大类酶的序号和系统编号的原则； （六） 六大类酶的特征； （七） 酶的专一性概念和专一性假说，重点“诱导契合”假说； （八） 酶活力的概念、活力单位、比活力和酶活力的测定方法； （九） 酶分离纯化步骤和注意事项； （十） 核酶的概念； （十一）抗体酶概念； （十二）化学酶工程； （十三）生物酶工程。 拓展内容： 第 9 章 酶促反应动力学（5 课时） 讲授内容： （一） 酶反应速率及其测定方法； （二） 中间络合物假说； （三） 米氏方程及其推导； （四） 米氏方程动力学参数的意义； （五） 作图法测定 Km 和 Vmax 值，主要掌握双倒数作图法测定 Km 和 Vmax 值； （六） 多底物反应动力学机制：序列反应（有序反应和随机反应）、乒乓反应； （七） 酶抑制类型：不可逆抑制，可逆抑制（竞争抑制、非竞争抑制和反竞争抑制）； （八） 竞争抑制、非竞争抑制和反竞争抑制动力学方程式及推导； （九） 温度对酶反应的影响；

(十)p对酶反应的影响： (十一)激活剂对燕反应的影响。 拓展内容： (一)反应级数和各级反应的特征： (二)双底物反应动力学方程： (三)重要抑制剂介绍。 第10章酶的作用机制和酶的调节(6课时) 讲授内容： (一)酶活性部位的概念和特点： (二)研究酶活性部位的方法： (三)酶催化反应的独特性质 (四)影响酶催化效率的因素：邻近和定向效应、底物形变和诱导契合、酸碱催化、共价催 化、金属离子催化、多元催化和协同效应、活性部位微环境： (五)酶催化反应机制的实例，重点掌握溶菌酶、胰凝乳蛋白酶催化三联体： (六)酶活性的调节控制，别构调控（掌握天冬氨酸转氨甲酰酶别构调控机制）入、别构酶的 性质、别构模型： (七)酶原的激活，重点掌握消化系统蛋白酶原激活和凝血机制： (八)同工酶的概念及人DH同工酶酶谱。 拓展内容： (一)酶催化反应机制的实例，胰核糖核酸酶、羧肽酶A、天冬氨酸蛋白酶： (二)酶的活性调节控制，3一磷酸甘油醛脱氢酶： (三)可逆的共价修饰 第11章维生素与辅酶(6课时) 讲授内容： (一)维生素概论，重点掌握维生素分类： 10

10 （十） pH 对酶反应的影响； （十一）激活剂对酶反应的影响。 拓展内容： （一） 反应级数和各级反应的特征； （二） 双底物反应动力学方程； （三） 重要抑制剂介绍。 第 10 章 酶的作用机制和酶的调节（6 课时） 讲授内容： （一） 酶活性部位的概念和特点； （二） 研究酶活性部位的方法； （三） 酶催化反应的独特性质； （四） 影响酶催化效率的因素：邻近和定向效应、底物形变和诱导契合、酸碱催化、共价催 化、金属离子催化、多元催化和协同效应、活性部位微环境； （五） 酶催化反应机制的实例，重点掌握溶菌酶、胰凝乳蛋白酶催化三联体； （六） 酶活性的调节控制，别构调控（掌握天冬氨酸转氨甲酰酶别构调控机制）、别构酶的 性质、别构模型； （七） 酶原的激活，重点掌握消化系统蛋白酶原激活和凝血机制； （八） 同工酶的概念及人 LDH 同工酶酶谱。 拓展内容： （一） 酶催化反应机制的实例，胰核糖核酸酶、羧肽酶 A、天冬氨酸蛋白酶； （二） 酶的活性调节控制，3－磷酸甘油醛脱氢酶； （三） 可逆的共价修饰。 第 11 章 维生素与辅酶（6 课时） 讲授内容： （一） 维生素概论，重点掌握维生素分类；