《生物化学》课程教学课件（PPT讲稿）第九章 酶学通论

第八章酶学通论 Product (release

第八章 酶学通论

酶， enzyme 希腊语原意： in yeast 生命体内催化化学反应的物质 细胞中大部分球蛋白为酶

酶, enzyme 希腊语原意: in yeast 生命体内催化化学反应的物质 细胞中大部分球蛋白为酶

一、酶学研究史 19世纪中叶对发酵本质的探讨： 1857年Pasteur认为发酵分几个阶段进行，每一 步都有特定的酶参与，但酶只在活体细胞中才能起 作用。发酵是酵母细胞活动的结果。 1897年Buchner兄弟用酵母提取液实现发酵，证 明了酶可以离开细胞起作用。 酶的名称 1878年 Khne提出enzyme一词：“在酵母中” 1898年 Duclaux提出用后缀“ase”表示酶

19世纪中叶对发酵本质的探讨： 1857年 Pasteur认为发酵分几个阶段进行, 每一 步都有特定的酶参与, 但酶只在活体细胞中才能起 作用。发酵是酵母细胞活动的结果。 1897年 Büchner兄弟用酵母提取液实现发酵，证 明了酶可以离开细胞起作用。 酶的名称 1878年 Kühne提出enzyme一词：“在酵母中”。 1898年 Duclaux提出用后缀“ase”表示酶。 一、酶学研究史

酶学研究史 酶促动力学 1894年 Fisher提出酶与底物作用的“锁钥”学说 1913年 Michaelis和Menton米氏方程建立。 关于酶的化学本质的认识： 1833年Payen和Persoz从麦芽的水抽提物中用 酒精沉淀得到一种热不稳定物质，可使淀粉水解成 可溶性糖。 1926年Sumner首次从刀豆中得到脲酶结晶，并证 明其化学本质是蛋白质。 I982年Thomas R Cech,从四膜虫发现rRNA的自身 催化作用，并提出了核酶（ribozyme)的概念。 限制性内切酶的发现 1970年Restriction enzyme的发现→基因工程

酶促动力学 1894年 Fisher提出酶与底物作用的“锁钥”学说 1913年 Michaelis 和 Menton米氏方程建立。 关于酶的化学本质的认识： 1833年 Payen 和 Persoz从麦芽的水抽提物中用 酒精沉淀得到一种热不稳定物质,可使淀粉水解成 可溶性糖。 1926年 Sumner首次从刀豆中得到脲酶结晶，并证 明其化学本质是蛋白质。 1982年 Thomas R Cech从四膜虫发现rRNA的自身 催化作用，并提出了核酶（ribozyme）的概念。 限制性内切酶的发现 1970年 Restriction enzyme的发现→基因工程。 酶学研究史

二、酶是生物催化剂 ◆酶是一种催化剂 1.进行热力学上允许进行的反应； 2.缩短化学反应平衡到达的时间，而不改变反应 的平衡点； 3.用量少而催化效率高；

二、酶是生物催化剂 ◆ 酶是一种催化剂 1.进行热力学上允许进行的反应； 2.缩短化学反应平衡到达的时间，而不改变反应 的平衡点； 3.用量少而催化效率高；

4.通过降低活化能加快化学反应速度。 Transition state ( 'K8.I9ue 4G￥ uncat cat P Reaction coordinate

4.通过降低活化能加快化学反应速度

例2H202→2H20+02 反应 活化能 非催化反应 75.24kJ/mo1 钯催化反应 48.9kJ/mo1 H202酶催化 8.36kJ/mol

例 2H2 O2 → 2H2 O + O2 反 应 活化能 非催化反应 75.24kJ/mol 钯催化反应 48.9kJ/mol H2 O2酶催化 8.36kJ/mol

,酶是特殊的催化剂 (1)高的催化效率 以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学催化1 剂高107~1013倍，比非催化反应高108~1020倍。 例2H202→2H20+02 1mo1eH202酶 能催化5×10mo1eH20,2的分解 1mole Fe3+ 只能催化6×10-4mo1eH202的分解

（1）高的催化效率 以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学催化 剂高107～1013倍，比非催化反应高108～1020倍。 例 2H2 O2→2H2 O+O2 1mole H2 O2酶 能催化 5×106mole H2 O2的分解 1mole Fe3+ 只能催化6×10-4mole H2 O2的分解 ◆ 酶是特殊的催化剂

酶与一般催化剂催化效率的比较 底物 催化剂 反应温度 反应速度常数 尿素 H+ 62 7.4×10-7 脲酶 21 5.0×106 过氧化氢 Fe 2+ 22 56 过氧化氢酶 22 3.5×107 通常要高出一般催化剂催化活性的107-1013倍

酶与一般催化剂催化效率的比较 底物 催化剂 反应温度 反应速度常数 尿素 H + 62 7.4  10-7 脲酶 21 5.0  106 过氧化氢 Fe 2+ 22 56 过氧化氢酶 22 3.5  107 通常要高出一般催化剂催化活性的107 -1013倍

转换数（turnover number,keat):每秒钟或每分 钟，每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟或每 分钟每摩尔酶转换底物的摩尔数。 Table 8-7 Turnover numbers*(kcat)of some enzymes Enzyme Substrate kcat(s-1) Catalase H2O2 40,000,000 Carbonic anhydrase HCO3 400,000 Acetylcholinesterase Acetylcholine 140,000 B-Lactamase Benzylpenicillin 2,000 Fumarase Fumarate 800 RecA protein (ATPase) ATP 0.4 *Number of substrate molecules transformed per second per molecule of enzyme

转换数（turnover number,kcat）: 每秒钟或每分 钟，每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟或每 分钟每摩尔酶转换底物的摩尔数