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《生物化学》课程教学课件(PPT讲稿)第四章 蛋白质(蛋白质的结构与功能)第二节 蛋白质的二级结构(secondary structure)3/4

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资源类别:文库
文档格式:PPT
文档页数:12
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内容简介
《生物化学》课程教学课件(PPT讲稿)第四章 蛋白质(蛋白质的结构与功能)第二节 蛋白质的二级结构(secondary structure)3/4
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对于较大的蛋自质分子或亚基,多肽链往往 由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合 而成三维结构,这种相对独立的三维实体, 就称结构域」

对于较大的蛋白质分子或亚基,多肽链往往 由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合 而成三维结构,这种相对独立的三维实体, 就称结构域

三、维持蛋白质三级结构的作用力 主要是非共价键: 氢键、离子键、疏水键、范德华力 此外还有二硫键。 如果破坏了这些作用力,蛋白质的三 级结构就被破坏,其生物功能就丧失

三、维持蛋白质三级结构的作用力 主要是非共价键: 氢键、离子键、疏水键、范德华力 此外还有二硫键。 如果破坏了这些作用力,蛋白质的三 级结构就被破坏,其生物功能就丧失

四、蛋白质的变性作用 (一)什么是蛋白质变性作用(denature) 天然蛋白质分子受到某些物理因素(如 热、紫外线照射、高压、表面张力等) 或化学因素(如有机溶剂、脲、胍、酸、 碱等)的影响时,次级键被破坏、天然 构象解体,生物活性丧失。这种作用称 为蛋白质变性作用

四、蛋白质的变性作用 (一)什么是蛋白质变性作用(denature) 天然蛋白质分子受到某些物理因素(如 热、紫外线照射、高压、表面张力等) 或化学因素(如有机溶剂、脲、胍、酸、 碱等)的影响时,次级键被破坏、天然 构象解体,生物活性丧失。这种作用称 为蛋白质变性作用

(二)蛋白质变性后的特征 生物活性:丧失 分子结构:有序紧密变无序松散 理化性质:溶解度降低,黏度增加,扩散 系数降低等 生化性质:易被蛋白酶水解

(二)蛋白质变性后的特征 生物活性:丧失 分子结构:有序紧密变无序松散 理化性质:溶解度降低,黏度增加, 扩散 系数降低等 生化性质:易被蛋白酶水解

(三)蛋白质变性剂 强变性剂:脲,盐酸胍 去污剂:十二烷基硫酸钠 Sodium Dodecyl Sulfate (SDS)

(三)蛋白质变性剂 强变性剂:脲,盐酸胍 去污剂:十二烷基硫酸钠 Sodium Dodecyl Sulfate (SDS)

(四)蛋白质的复性 Anfinsen的实验:RNasel的变性、复性 蛋白质变性后可在一定条件下复性: 蛋白质能进行严格的自我装配!!! 蛋白质一级结构决定高级结构

(四)蛋白质的复性 Anfinsen 的实验:RNase的变性、复性 蛋白质变性后可在一定条件下复性; 蛋白质能进行严格的自我装配!!! 蛋白质一级结构决定高级结构

五、蛋白质三级结构与功能的关系 (一)肌红蛋白(myoglobin) 肌红蛋白的结构

五、蛋白质三级结构与功能的关系 (一)肌红蛋白(myoglobin) 肌红蛋白的结构

单结构域, 近似球形, 分子表面有 一个疏水洞 穴一可避免 血红素辅基 的二价铁离 子被氧化, 以保证氧合 功能。 (b)

单结构域, 近似球形 , 分子表面有 一个疏水洞 穴—可避免 血红素辅基 的二价铁离 子被氧化, 以保证氧合 功能

coo" C00 GH2一H2G CH一C2 HC CH3 CH=CH3 CH2=CH CH2 Heme (Fe-Protoporphyrin IX)

1.0 Oxygen-binding curve of myoglobin sdno 1 Oxygen-binding curve 0.5 of hemoglobin 1 1 1 1 I 20 40 60 80 100 Oxygen pressure(mmHg) 肌红蛋白氧合曲线: 双曲线

肌红蛋白氧合曲线: 双曲线

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