重庆医科大学：《生物化学》课程教学大纲（供七年制临床医学专业用）

生物化学教学大纲 (供七年制临床医学专业用) 生物化学教研室编 重庆医科大学 二OO五年修

生物化学教学大纲 （供七年制临床医学专业用） 生物化学教研室 编 重庆医科大学 二○○五年修

大纲编写说明 根据人民卫生出版社出版周爱儒主编第五版《生物化学》、学校的教学计划和 学时安排，结合研究生入学医学综合考试大纲和执业医师资格考试大纲，制定本 教学大纲，供七年制临床医学专业教学使用。 生物化学教学时间126学时。理论课90学时，每周6学时；实验课36学时， 集中于一周内，连续作两个较大的实验。理论课与实验课学时为2.5：1。理论课 学习通过讲授、自学、课堂讨论进行。对教学内容的要求，在每一章都规定了‘掌 握、熟悉、了解'。并注明教学的重点、难点和教学方法。根据学校的要求，专业 英语词汇占考试成绩的20%，学生应掌握的英语专业词汇见本校编写的‘医学专 业英语词汇’。 前 言 生物化学是生物学与化学相互渗透而形成的，从分子水平研究生命现象的科 学，自20世纪50年代揭示DNA的双螺旋结构以来，生物化学进入到分子生物学 时代。随着生物化学、分子生物学技术不断发展，研究成果不断涌现出来。20世 纪90年代提出的人类基因组计划，已经取得了阶段成果。中国科学家于2001年 公布了水稻基因组图谱，为人类作出了应有的贡献。 生物化学的主要内容包括以下四个方面：生物大分子（主要是核酸与蛋白质） 的结构与功能：机体的物质代谢（含糖、脂、蛋白质的合成与分解）：遗传信息的 传递，组织器官的生。化学通过学习，学生应能理解核酸与蛋白质的结构一般规 律，掌握核酸与蛋白质的生理功能，了解结构是功能的基础。掌握糖、脂、蛋白 质的主要代谢途径，理解物质代谢的一般规律，理解物质代谢与能量代谢的关系。 某些组织的特殊代谢掌握遗传信息传递的中心法则，DNA复制、转录、翻译的基 本规律。实验方面，学生要学习分光光度法，掌握分光光度计的使用：学习离心 法，掌握普通离心机的使用：学习层析法，掌握纸层析的应用。掌握PC℉技术、 基因工程的原理等。 学生通过生物化学的学习，应为学习其它基础医学课程和临床医学课程打下 良好的基础。掌握一些通用的生物化学专业英语词汇，为阅读英语专业文献作一 些准备。 教师必需认真地研究教材，按照本大纲的要求进行教学。掌握好教学的难点 和重点，能与临床方面作一些必要的联系。在教学中能适当反应本学科的新进展、 新动向。教师在教学过程中，要了解学生的思想动态，鼓励学生主动的进行学习， 针对学生在学习中存在的问题，提出解决这些问题的方案，帮助学生学习好生化。 在教学中能严格要求学生，培养学生实事求是的科学态度，此基础上启发学生的 创新思维。利用一切可能的机会，培养学生思维能力、自学能力，口头表达能力、 文字表达能力、实验操作的动手能力，观察能力等，为提高学生的综合素质，发 挥一个教师应有的作用。 1

1 大纲编写说明 根据人民卫生出版社出版周爱儒主编第五版《生物化学》、学校的教学计划和 学时安排，结合研究生入学医学综合考试大纲和执业医师资格考试大纲，制定本 教学大纲，供七年制临床医学专业教学使用。 生物化学教学时间 126 学时。理论课 90 学时，每周 6 学时；实验课 36 学时， 集中于一周内，连续作两个较大的实验。理论课与实验课学时为 2.5：1。理论课 学习通过讲授、自学、课堂讨论进行。对教学内容的要求，在每一章都规定了‘掌 握、熟悉、了解’。并注明教学的重点、难点和教学方法。根据学校的要求，专业 英语词汇占考试成绩的 20%，学生应掌握的英语专业词汇见本校编写的‘医学专 业英语词汇’。 前 言 生物化学是生物学与化学相互渗透而形成的，从分子水平研究生命现象的科 学，自 20 世纪 50 年代揭示 DNA 的双螺旋结构以来，生物化学进入到分子生物学 时代。随着生物化学、分子生物学技术不断发展，研究成果不断涌现出来。20 世 纪 90 年代提出的人类基因组计划，已经取得了阶段成果。中国科学家于 2001 年 公布了水稻基因组图谱，为人类作出了应有的贡献。 生物化学的主要内容包括以下四个方面：生物大分子（主要是核酸与蛋白质） 的结构与功能：机体的物质代谢（含糖、脂、蛋白质的合成与分解）；遗传信息的 传递，组织器官的生。化学通过学习，学生应能理解核酸与蛋白质的结构一般规 律，掌握核酸与蛋白质的生理功能，了解结构是功能的基础。掌握糖、脂、蛋白 质的主要代谢途径，理解物质代谢的一般规律，理解物质代谢与能量代谢的关系。 某些组织的特殊代谢掌握遗传信息传递的中心法则，DNA 复制、转录、翻译的基 本规律。实验方面，学生要学习分光光度法，掌握分光光度计的使用；学习离心 法，掌握普通离心机的使用；学习层析法，掌握纸层析的应用。掌握 PCR 技术、 基因工程的原理等。 学生通过生物化学的学习，应为学习其它基础医学课程和临床医学课程打下 良好的基础。掌握一些通用的生物化学专业英语词汇，为阅读英语专业文献作一 些准备。 教师必需认真地研究教材，按照本大纲的要求进行教学。掌握好教学的难点 和重点，能与临床方面作一些必要的联系。在教学中能适当反应本学科的新进展、 新动向。教师在教学过程中，要了解学生的思想动态，鼓励学生主动的进行学习， 针对学生在学习中存在的问题，提出解决这些问题的方案，帮助学生学习好生化。 在教学中能严格要求学生，培养学生实事求是的科学态度，此基础上启发学生的 创新思维。利用一切可能的机会，培养学生思维能力、自学能力，口头表达能力、 文字表达能力、实验操作的动手能力，观察能力等，为提高学生的综合素质，发 挥一个教师应有的作用

目 录 教学时数分配表 教学参考书 教学内容 一、 绪论 二 蛋白质的结构与功能 三、 维生素 四、 酶 五、 糖代谢 六、 脂类代谢 七 生物氧化 八、 氨基酸代谢 九、 物质代谢的调节 十、 核酸的结构与功能 十一、核苷酸代谢 十二、DNA的生物合成 十三、RNA的生物合成 十四、蛋白质的生物合成 十五、基因表达的调控 十六、细胞信息的传递 十七、肝胆生化 十八、血液生化 十九、糖蛋白与蛋白聚糖 实验学时分配表 周次 实验名称 学时数 待定 血清IgG的分离鉴定 16 饱和硫酸铵分步沉淀 透析 DEAE纤维素柱层析 聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定 对流免疫扩散鉴定 同上 酶动力学实验 20 酶的提取、分离、纯化、鉴定 反应速度与酶浓度的关系曲线 反应速度的时间进程曲线 Km的测定 抑制剂对Km值的影响 2

2 目 录 教学时数分配表 教学参考书 教学内容 一、 绪论 二、 蛋白质的结构与功能 三、 维生素 四、 酶 五、 糖代谢 六、 脂类代谢 七、 生物氧化 八、 氨基酸代谢 九、 物质代谢的调节 十、 核酸的结构与功能 十一、核苷酸代谢 十二、DNA 的生物合成 十三、RNA 的生物合成 十四、蛋白质的生物合成 十五、基因表达的调控 十六、细胞信息的传递 十七、肝胆生化 十八、血液生化 十九、糖蛋白与蛋白聚糖 实验学时分配表 周次 实验名称 学时数 待定 血清 IgG 的分离鉴定 饱和硫酸铵分步沉淀 透析 DEAE 纤维素柱层析 聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定 对流免疫扩散鉴定 16 同上 酶动力学实验 酶的提取、分离、纯化、鉴定 反应速度与酶浓度的关系曲线 反应速度的时间进程曲线 Km 的测定 抑制剂对 Km 值的影响 20

教学时数分配表 周次 教学内容 教学时数 1 绪论 1 蛋白质结构与功能 自学 维生素 5 2 维生素 2 酶 4 酶 2 糖代谢 4 4 糖代谢 4 脂类代谢 2 5 脂类代谢 6 6 生物氧化 6 7 氨基酸代谢 6 f 氨基酸代谢 4 物质代谢的调节 2 9 核苷酸代谢 4 10 核酸的结构与功能 4 DNA的生物合成 2 11 DNA的生物合成 2 RNA的生物合成 4 12 蛋白质的生物合成 基因表达的调控 2 基因表达的调控 2 细胞信息的传递 4 肝胆生化 4 血液生化 2 15 血液生化 2 糖蛋白和蛋白多糖 4 总教学共15周 共90学时 注：如遇国家法定的假节日， 依次顺延。 教学参考书 1.林雪松、韩德文、张悦主编 医用生物化学 科学出版社2001年3月出版 2.孙大业、郭艳林、马力耕编著细胞信号转导第二版 科学出版社1998年1月出版 3.B.D.Hames,N.M.Hooper&J.D.Houghton Instant Notes of biochemistry 科学出版社1999年3月出版 4.徐晓利、马涧泉主编 医学生物化学 人民卫生出版社1998年10月出版 5.R.K.Murray,D.K.Granner,P.A.Mayes&V.W.Rodwell Harper's Biochemistry 25th edition 科学出版社2000年9月影印版 3

3 教学时数分配表 周次 教学内容 教学时数 1 绪论 1 蛋白质结构与功能 自学 2 维生素 维生素 酶 5 2 4 3 4 5 6 7 8 9 10 11 酶 糖代谢 糖代谢 脂类代谢 脂类代谢 生物氧化 氨基酸代谢 氨基酸代谢 物质代谢的调节 核苷酸代谢 核酸的结构与功能 DNA 的生物合成 DNA 的生物合成 RNA 的生物合成 2 4 4 2 6 6 6 4 2 4 4 2 2 4 12 13 14 15 蛋白质的生物合成 基因表达的调控 基因表达的调控 细胞信息的传递 肝胆生化 血液生化 血液生化 糖蛋白和蛋白多糖 4 2 2 4 4 2 2 4 总教学共 15 周 共 90 学时 注：如遇国家法定的假节日，依次顺延。 教学参考书 1．林雪松、韩德文、张悦主编 医用生物化学 科学出版社 2001 年 3 月出版 2．孙大业、郭艳林、马力耕编著 细胞信号转导第二版 科学出版社 1998 年 1 月出版 3．B.D.Hames, N.M.Hooper&J.D.Houghton Instant Notes of biochemistry 影印版 科学出版社 1999 年 3 月出版 4．徐晓利、马涧泉主编 医学生物化学 人民卫生出版社 1998 年 10 月出版 5．R.K.Murray, D.K.Granner, P.A.Mayes&V.W.Rodwell Harper`s Biochemistry 25th edition 科学出版社 2000 年 9 月影印版

第一章绪论 一、教学目的与要求： 掌握什么是生物化学，了解生物化学发展简史，掌握当代生物化学研究的主要 内容（生物分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息的转递及其调控）。 熟悉生物化学与医学的关系。 二、教学重点与难点 生物化学研究的主要内容为本章的教学重点。生物化学与医学的关系为教学 难点。 三、教学内容与教学方法 1、生物化学发展简史（采用多媒体教学、讲授） 2、当代生物化学研究的主要内容（生物分子的结构与功能、物质代谢及其调 节、基因信息的转递及其调控)（采用多媒体教学、讲授） 3、生物化学与医学的关系。（采用多媒体教学、讲授） 四、思考题 1、当代生物化学研究的主要内容是什么？ 2、生物化学发展分成几个阶段，里程碑是什么？ 3、我国对生物化学的发展有什么贡献？ 4、生物化学与医学有什么关系？ 第二章蛋白质结构与功能 一、教学目的和要求 1.了解蛋白质的生理作用，主要种类： 2.掌握参与蛋白质组成的氨基酸的结构、蛋白质各层次结构、结构和功能关系； 3.熟悉蛋白质研究的主要技术和应用： 二、主要内容和教学方法（讲授或自学） 1.蛋白质的分子组成：掌握蛋白质的元素组成和分子组成，掌握组成蛋白质的氨 基酸结构、侧链的性质和分类（重点讲授，提供结构图片）： 2.了解蛋白质的种类（一般讲授）； 3.掌握蛋白质各层次结构的概念和维持对应结构的作用力：一级结构、肽键和多 肽链，多肽链中氨基酸序列分析：二级结构和和其主要类型：蛋白质的三级结 构和构象；四级结构和亚基。维持蛋白质各层次结构的非共价键作用和共价键 作用（重点讲授，提供图片）： 4.掌握蛋白质分子空间结构对功能的决定作用，以及一级结构和环境因素对空间 结构的决定作用（重点讲授，给出实例）； 5.掌握蛋白质的理化性质：高分子性质，紫外光吸收，两性电离和等电点，变性、 变构和沉淀，呈色反应（结合蛋白质变性等生活实例）： 6.熟悉蛋白质分离纯化的基本策略和对应的结构基础（一般讲授）： 三、教学重点和难点 4

4 第一章 绪论 一、教学目的与要求： 掌握什么是生物化学，了解生物化学发展简史，掌握当代生物化学研究的主要 内容（生物分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息的转递及其调控）。 熟悉生物化学与医学的关系。 二、教学重点与难点 生物化学研究的主要内容为本章的教学重点。生物化学与医学的关系为教学 难点。 三、教学内容与教学方法 1、 生物化学发展简史（采用多媒体教学、讲授） 2、 当代生物化学研究的主要内容（生物分子的结构与功能、物质代谢及其调 节、基因信息的转递及其调控）（采用多媒体教学、讲授） 3、 生物化学与医学的关系。（采用多媒体教学、讲授） 四、思 考 题 1、当代生物化学研究的主要内容是什么？ 2、生物化学发展分成几个阶段，里程碑是什么？ 3、我国对生物化学的发展有什么贡献？ 4、生物化学与医学有什么关系？ 第二章 蛋白质结构与功能 一、教学目的和要求 1．了解蛋白质的生理作用，主要种类； 2．掌握参与蛋白质组成的氨基酸的结构、蛋白质各层次结构、结构和功能关系； 3．熟悉蛋白质研究的主要技术和应用； 二、主要内容和教学方法 （讲授或自学） 1．蛋白质的分子组成：掌握蛋白质的元素组成和分子组成，掌握组成蛋白质的氨 基酸结构、侧链的性质和分类（重点讲授，提供结构图片）； 2．了解蛋白质的种类(一般讲授)； 3．掌握蛋白质各层次结构的概念和维持对应结构的作用力：一级结构、肽键和多 肽链，多肽链中氨基酸序列分析；二级结构和和其主要类型；蛋白质的三级结 构和构象；四级结构和亚基。维持蛋白质各层次结构的非共价键作用和共价键 作用（重点讲授，提供图片）； 4．掌握蛋白质分子空间结构对功能的决定作用，以及一级结构和环境因素对空间 结构的决定作用（重点讲授，给出实例）； 5．掌握蛋白质的理化性质：高分子性质，紫外光吸收，两性电离和等电点，变性、 变构和沉淀，呈色反应（结合蛋白质变性等生活实例）； 6．熟悉蛋白质分离纯化的基本策略和对应的结构基础（一般讲授）； 三、教学重点和难点

1.天然氨基酸的概念和分类，侧链性质： 2.蛋白质的结构层次和维持其结构的作用力，明确区分三级结构和四级结构： 3.明确蛋白质一级结构和环境因素对蛋白质结构和功能的影响： 4.明确区分蛋白质的变性、变构、沉淀： 四、思考题 1.影响蛋白质功能的主要因素有那些？ 2. 组成蛋白质氨基酸侧链的性质如何区分？ 3.如何区分蛋白质的变性、变构和沉淀？ 第三章 维生素和辅酶 一教学目的和要求 1.熟悉营养素和维生素的概念和区别： 2.掌握主要维生素的作用和机制：转变成酶辅助因子： 二教学内容和教学方法 1.掌握维生素的概念和生理作用，熟悉营养素和维生素的区别： 2.掌握脂溶性维生素在体内代谢转变生成的活性形式和发挥生理作用的简明机 理； 3.掌握水溶B族性维生素包括VitB1,VitB2,VitB6,VitB5(泛酸)，VitH (生物素)，Vit pp,VitB12,VitB9(叶酸)疏辛酸等：它们对应辅酶及酶、 这些维生素的作用机理，在物质代谢中作用：熟悉维生素C的主要生理作用： 熟悉各种水溶性维生素的主要缺乏症； (结合生活实际讲授维生素的作用，例如缺乏维生素C对应的坏血病：提供相 关维生素缺乏对应营养疾病图片) 三教学重点和难点 1.明确维生素和酶辅助因子的代谢关系： 2.结合酶学部分的内容区分辅酶和辅基： 四思考题 1.水溶性维生素在体内可以转变成那些酶辅助因子？ 2.维生素C和维生素E的主要作用和机理？ 第四章酶 教学目的要求 1.熟悉酶和核酶： 2.掌握酶的催化特点、动力学特点和影响因素： 3.掌握酶的分子组成、酶的活性中心、必需基团、辅助因子、同工酶和酶原等相 关概念； 4.掌握酶抑制剂的概念和分类；不同抑制剂引起的酶动力学常数的改变： 5.了解酶的分类和系统命名，酶学在医学上的应用： 二教学内容和方法 1.掌握酶的概念，了解核酶（一般讲授）： 2.掌握酶的催化特性，酶催化作用的高效性、酶专一性及其分类、酶活性对环境 因素的敏感性，酶储存的不稳定性，体内酶活性的区域化分布等（重点讲授， 给出所需要的图表等资料)： 3.掌握酶的分子组成，酶的活性中心，酶的辅助因子，辅酶和辅基的区分（重点

5 1．天然氨基酸的概念和分类，侧链性质； 2．蛋白质的结构层次和维持其结构的作用力，明确区分三级结构和四级结构； 3．明确蛋白质一级结构和环境因素对蛋白质结构和功能的影响； 4．明确区分蛋白质的变性、变构、沉淀； 四、思考题 1．影响蛋白质功能的主要因素有那些？ 2．组成蛋白质氨基酸侧链的性质如何区分？ 3．如何区分蛋白质的变性、变构和沉淀？ 第三章 维生素和辅酶 一 教学目的和要求 1．熟悉营养素和维生素的概念和区别； 2．掌握主要维生素的作用和机制：转变成酶辅助因子； 二 教学内容和教学方法 1．掌握维生素的概念和生理作用，熟悉营养素和维生素的区别； 2．掌握脂溶性维生素在体内代谢转变生成的活性形式和发挥生理作用的简明机 理； 3．掌握水溶 B 族性维生素包括 Vit B1, Vit B2, Vit B6, Vit B5（泛酸）, Vit H （生物素）, Vit pp, Vit B12, Vit B9(叶酸) 硫辛酸等；它们对应辅酶及酶、 这些维生素的作用机理，在物质代谢中作用；熟悉维生素 C 的主要生理作用； 熟悉各种水溶性维生素的主要缺乏症； （结合生活实际讲授维生素的作用，例如缺乏维生素 C 对应的坏血病；提供相 关维生素缺乏对应营养疾病图片） 三 教学重点和难点 1．明确维生素和酶辅助因子的代谢关系； 2．结合酶学部分的内容区分辅酶和辅基； 四 思考题 1．水溶性维生素在体内可以转变成那些酶辅助因子？ 2．维生素 C 和维生素 E 的主要作用和机理？ 第四章 酶 一 教学目的要求 1．熟悉酶和核酶； 2．掌握酶的催化特点、动力学特点和影响因素； 3．掌握酶的分子组成、酶的活性中心、必需基团、辅助因子、同工酶和酶原等相 关概念； 4．掌握酶抑制剂的概念和分类；不同抑制剂引起的酶动力学常数的改变； 5．了解酶的分类和系统命名，酶学在医学上的应用； 二 教学内容和方法 1．掌握酶的概念，了解核酶（一般讲授）； 2．掌握酶的催化特性，酶催化作用的高效性、酶专一性及其分类、酶活性对环境 因素的敏感性，酶储存的不稳定性，体内酶活性的区域化分布等（重点讲授， 给出所需要的图表等资料）； 3．掌握酶的分子组成，酶的活性中心，酶的辅助因子，辅酶和辅基的区分（重点

讲授，并作为难点讲授)： 4.掌握酶底物复合物的概念（重点讲授），了解催化循环；熟悉酶催化作用的物 理机制（一般讲授）： 5.掌握影响酶催化作用的理化因素和机制：酶浓度、底物浓度对酶促反应速度的 影响，单底物酶反应速度的米氏方程，酶的动力学特征常数，H、温度对酶 促反应速度的影响（重点讲授）：熟悉米氏常数的测定。 6.掌握酶的抑制作用，明确抑制和变性差异：掌握可逆抑制和不可逆抑制；熟悉 典型的不可逆抑制剂；熟悉各种可逆抑制类型的动力学特点（重点讲授，结合 环境毒害物质事例，例如有机磷农药毒性，重金属离子中毒等讲解不可逆抑制 剂；结合临床药物作用机理，例如抗菌、抗病毒药物，抗炎药物等事例讲授)： 7.熟悉酶的激活作用：了解典型的激活剂： 8.掌握同工酶的概念和分类：熟悉同工酶的实例； 9.掌握酶原的概念和激活机制、激活过程的变化；主要实例（重点讲授，结合凝 血机制和药物控制讲授)： 10.掌握酶活性调节的主要方式：变构效应，共价修饰，酶含量的调节（重点讲 授，并作为难点讲授，强度这些调节方式、在代谢调节中的作用)： 11.了解酶的分类和命名： 12.了解酶在医学中的应用： 酶与代谢障碍疾病发生； 体液和组织中酶活性的变化同疾病发生的联系： 酶制剂用做药物：酶作为药物合理设计的靶点： 酶作为分析工具；合成工具： 三教学重点和难点 1.酶活性的特点和酶专一性分类： 2. 全酶的组成，辅酶和辅基的区分： 3.酶原激活过程的变化：结构决定功能： 4.酶活性的调节方式： 5.酶的高级结构决定其功能的观点： 四思考题 1.常见理化因素对酶催化活性的影响和机制？ 2.体内酶活性有效控制的主要机制？ 3.1 简述酶抑制剂的临床应用和生活事例？ 第五章 糖代谢 一、教学的目的要求 了解糖的生理功能、糖的消化吸收：掌握糖酵解、糖的有氧氧化，磷酸戊糖 途径、糖原的合成与分解、糖的异生与血糖的调节。 二、主要教学内容和教学方法 掌握糖酵解、有氧氧化（包括三羧酸循环）的概念、反应过程、关键酶及生理 意义。掌握磷酸戊糖途径的概念、生理意义，熟悉生成NADPH和5磷酸和糖的 生成。了解糖原的结构，掌握糖原合成、分解及其调节，肌糖原不能分解为葡 萄糖的原因。掌握糖异生的概念，糖异生的三步能障反应。掌握乳酸循环及其 生理意义，熟悉甘油、乳酸、氨基酸进行糖异生的途径，熟悉糖异生的生理意义。 掌握血糖的定义，了解血糖的正常值，掌握血糖的来源与去路，血糖相对恒定的 原因，熟悉血糖浓度的调节机制，包括激素和器官调节，了解糖耐量现象

6 讲授，并作为难点讲授）； 4．掌握酶底物复合物的概念（重点讲授），了解催化循环；熟悉酶催化作用的物 理机制（一般讲授）； 5．掌握影响酶催化作用的理化因素和机制：酶浓度、底物浓度对酶促反应速度的 影响，单底物酶反应速度的米氏方程，酶的动力学特征常数， pH、温度对酶 促反应速度的影响（重点讲授）；熟悉米氏常数的测定。 6．掌握酶的抑制作用，明确抑制和变性差异；掌握可逆抑制和不可逆抑制；熟悉 典型的不可逆抑制剂；熟悉各种可逆抑制类型的动力学特点（重点讲授，结合 环境毒害物质事例，例如有机磷农药毒性，重金属离子中毒等讲解不可逆抑制 剂；结合临床药物作用机理，例如抗菌、抗病毒药物，抗炎药物等事例讲授）； 7．熟悉酶的激活作用；了解典型的激活剂； 8．掌握同工酶的概念和分类；熟悉同工酶的实例； 9．掌握酶原的概念和激活机制、激活过程的变化；主要实例（重点讲授，结合凝 血机制和药物控制讲授）； 10．掌握酶活性调节的主要方式：变构效应，共价修饰，酶含量的调节（重点讲 授，并作为难点讲授，强度这些调节方式、在代谢调节中的作用）； 11．了解酶的分类和命名； 12．了解酶在医学中的应用： 酶与代谢障碍疾病发生； 体液和组织中酶活性的变化同疾病发生的联系； 酶制剂用做药物；酶作为药物合理设计的靶点； 酶作为分析工具；合成工具； 三 教学重点和难点 1．酶活性的特点和酶专一性分类； 2．全酶的组成，辅酶和辅基的区分； 3．酶原激活过程的变化：结构决定功能； 4．酶活性的调节方式： 5．酶的高级结构决定其功能的观点； 四 思考题 1．常见理化因素对酶催化活性的影响和机制？ 2．体内酶活性有效控制的主要机制？ 3．简述酶抑制剂的临床应用和生活事例？ 第五章 糖代谢 一、教学的目的要求 了解糖的生理功能、糖的消化吸收；掌握糖酵解、糖的有氧氧化，磷酸戊糖 途径、糖原的合成与分解、糖的异生与血糖的调节。 二、主要教学内容和教学方法 掌握糖酵解、有氧氧化（包括三羧酸循环）的概念、反应过程、关键酶及生理 意义。 掌握磷酸戊糖途径的概念、生理意义，熟悉生成 NADPH 和 5 磷酸和糖的 生成 。了解糖原的结构，掌握糖原合成、分解及其调节，肌糖原不能分解为葡 萄糖的原因。掌握糖异生的概念，糖异生的三步能障反应。掌握乳酸循环及其 生理意义，熟悉甘油、乳酸、氨基酸进行糖异生的途径,熟悉糖异生的生理意义。 掌握血糖的定义, 了解血糖的正常值，掌握血糖的来源与去路,血糖相对恒定的 原因，熟悉血糖浓度的调节机制,包括激素和器官调节,了解糖耐量现象

采用多媒体教学。 三、重点难点糖的酵解，糖的有氧氧化，磷酸戊糖途径，糖异生是本章重点 教学内容。糖的酵解，糖的有氧氧化反应过程为本章教学难点。 四、思考题 1、何谓糖的无氧氧化？简述其反应过程及生理意义。 2、何谓糖的有氧氧化？详述其反应过程（写出所有的化学反应及相关的 酶)。 3、简述三羧酸循环的生理意义及调节。 4、磷酸戊糖途径有何生理意义？ 5、何谓糖异生？糖异生中的三步能障是如何克服的？写出其反应过程。 6、血糖有哪些来源与去路？ 第六章脂类代谢 一、 教学的目的和要求 了解脂类及其生理功能、脂类的消化吸收；掌握脂肪的分解代谢：包括脂肪 的动员、脂肪酸的阝-氧化：酮体的生成与利用：脂肪酸与脂肪的合成：磷脂的合 成与分解：熟悉胆固醇合成、掌握胆固醇转变：掌握血脂与血浆脂蛋白，熟悉其 代谢转变，熟悉合成前列腺素、白三烯、血栓噁烷原料和基本过程。 二、主要教学内容和教学方法 了解脂类的概念、主要生理功能及消化吸收。掌握脂肪动员的概念及其限速 酶，了解脂肪酶的种类、分布及作用。掌握脂肪酸的活化、脂酰基转运进入线粒体 的载体和酶，脂肪酸B-氧化主要步骤，氧化的能量生成。掌握酮体的概念、生成 和利用、酮体代谢的生理意义，掌握软脂酸合成的部位、原料和辅助因子，熟悉 柠檬酸-丙酮酸循环，掌握丙酮酸羧化酶，酰基载体蛋白及脂肪酸合成酶系在脂酸 合成中的作用，了解软脂酸合成过程。前列腺素(PG)、血栓噁烷(TXA)及白三烯(LT) 的主要生理功能。熟悉甘油三脂的合成部位、原料，了解合成基本步骤。了解血脂 的概念，熟悉血浆脂蛋白的分类方法。掌握血浆脂蛋白的组成、生成部位及主要 生理功能，了解血浆脂蛋白代谢。了解磷脂种类，熟悉甘油磷脂合成的部位、原 料及辅助因子，了解合成的基本过程，掌握催化甘油磷脂水解的酶及其水解产物。 掌握胆固醇生物合成的部位及合成原料，熟悉HMG CoA还原酶在胆固醇合成调节中 的作用，了解合成基本过程。掌握胆固醇在体内的转化及排泄。熟悉脑苷脂代谢。 三、重点与难点 重点：脂肪的分解代谢，酮体代谢、血浆脂蛋白， 难点：脂肪酸的分解代谢过程，血浆脂蛋白代谢， 四、思考题 1、试述血浆脂蛋白的分类及其主要生理功能。 2、何谓脂肪酸的B-氧化？写出其氧化步骤。 3、何谓酮体？写出其生成和利用的过程及代谢特点。 4、胆固醇在体内有哪些代谢转化途径？ 第七章生物氧化 一、教学的目的与要求 掌握生物氧化的概念、线粒体氧化体系、熟悉其它的氧化体系。 掌握呼吸链的组成、排列顺序；氧化磷酸化的概念；PO比值，氧化与磷酸化 7

7 采用多媒体教学。 三、重点难点 糖的酵解，糖的有氧氧化，磷酸戊糖途径，糖异生是本章重点 教学内容。糖的酵解，糖的有氧氧化反应过程为本章教学难点。 四、思考题 1、 何谓糖的无氧氧化？简述其反应过程及生理意义。 2、 何谓糖的有氧氧化？详述其反应过程（写出所有的化学反应及相关的 酶）。 3、 简述三羧酸循环的生理意义及调节。 4、 磷酸戊糖途径有何生理意义？ 5、 何谓糖异生？糖异生中的三步能障是如何克服的？写出其反应过程。 6、 血糖有哪些来源与去路？ 第六章 脂类代谢 一、 教学的目的和要求 了解脂类及其生理功能、脂类的消化吸收；掌握脂肪的分解代谢：包括脂肪 的动员、脂肪酸的-氧化；酮体的生成与利用；脂肪酸与脂肪的合成；磷脂的合 成与分解；熟悉胆固醇合成、掌握胆固醇转变；掌握血脂与血浆脂蛋白，熟悉其 代谢转变，熟悉合成前列腺素、白三烯、血栓噁烷原料和基本过程。 二、主要教学内容和教学方法 了解脂类的概念、主要生理功能及消化吸收。掌握脂肪动员的概念及其限速 酶,了解脂肪酶的种类、分布及作用。掌握脂肪酸的活化、脂酰基转运进入线粒体 的载体和酶,脂肪酸β-氧化主要步骤, 氧化的能量生成。掌握酮体的概念、生成 和利用、酮体代谢的生理意义，掌握软脂酸合成的部位、原料和辅助因子, 熟悉 柠檬酸-丙酮酸循环,掌握丙酮酸羧化酶 ,酰基载体蛋白及脂肪酸合成酶系在脂酸 合成中的作用,了解软脂酸合成过程。前列腺素（PG）、血栓噁烷(TXA2)及白三烯(LTs) 的主要生理功能。熟悉甘油三脂的合成部位、原料,了解合成基本步骤。了解血脂 的概念，熟悉血浆脂蛋白的分类方法。掌握血浆脂蛋白的组成、生成部位及主要 生理功能，了解血浆脂蛋白代谢。了解磷脂种类,熟悉甘油磷脂合成的部位、 原 料及辅助因子,了解合成的基本过程，掌握催化甘油磷脂水解的酶及其水解产物。 掌握胆固醇生物合成的部位及合成原料,熟悉 HMG CoA 还原酶在胆固醇合成调节中 的作用,了解合成基本过程。掌握胆固醇在体内的转化及排泄。熟悉脑苷脂代谢。 三、重点与难点 重点：脂肪的分解代谢，酮体代谢、血浆脂蛋白， 难点：脂肪酸的分解代谢过程，血浆脂蛋白代谢， 四、思考题 1、 试述血浆脂蛋白的分类及其主要生理功能。 2、 何谓脂肪酸的β-氧化？写出其氧化步骤。 3、 何谓酮体？写出其生成和利用的过程及代谢特点。 4、胆固醇在体内有哪些代谢转化途径？ 第七章 生物氧化 一、教学的目的与要求 掌握生物氧化的概念、线粒体氧化体系、熟悉其它的氧化体系。 掌握呼吸链的组成、排列顺序；氧化磷酸化的概念；P/O 比值，氧化与磷酸化

的偶联：熟悉影响氧化磷酸化的因素，熟悉高能键的概念，掌握苹果酸穿梭和α- 磷酸甘油穿梭作用 熟悉微粒体氧化体系、过氧化酶体氧化体系、超氧化物歧化酶的作用。 了解脱氢酶、需氧脱氢酶和氧化酶之间的区别。 二、教学重点与难点 线粒体氧化体系为本章教学的重点。PO比值和氧化与磷酸化的偶联为难点 三、教学内容与方法 1、粒体氧化体系、线粒体复合物、呼吸链、氧化磷酸化与底物水平磷酸化 2、其它氧化体系：微粒体加氧酶系，过氧化酶体氧化体系、超氧化物歧化酶 作用等 3、ATP在能量代谢中的作用。 讲授法为主，采用多媒体教学。 四、思考题 1、体内的ATP是如何生成的？生成ATP所需的能量来自何处？ 2、递氢体和递电子体分别有哪些？ 3、体内的水是如何生成的，二氧化碳又是如何生成的？ 4、微粒体氧化体系、过氧化酶体氧化体系、超氧化物歧化酶分别有什么作用？ 5、什么是高能键？体内的高能化合物有哪些？ 6、影响氧化磷酸化的因素有哪些？ 第八章 氨基酸代谢(8学时) 学的目的要求： 1. 熟悉蛋白质的生理功能，掌握营养必需氨基酸 2. 掌握氮平衡，熟悉蛋白质生理需要量，了解营养价值和互补作用的概念。 3.掌握蛋白质腐败作用的概念，了解蛋白质的腐败产物及其对人类健康的利 弊。 4.掌握氨基酸分解代谢的一般规律，了解氨基酸代谢库的概念，掌握氨基酸的 脱氨基作用：包括氧化脱氨基，转氨基作用、联合脱氨基作用。熟悉α-酮 酸的代谢途径， 5.了解生糖、生酮和生糖兼生酮氨基酸的概念。了解三大物质代谢的联系。 6掌握体内氨的来源、去路，熟悉丙氨酸-葡萄糖循环及谷氨酰胺的运氨作用， 7掌握尿素合成的部位、过程、关键酶、调节及其生理意义。了解高氨血症和 氨中毒。掌握氨基酸的脱羧基作用极其产物 8 掌握一碳单位的概念、种类、载体生成原料及生理作用。 10.掌握蛋氨酸循环过程和生理意义及其与一碳单位代谢的联系，维生素B12 在循环中的作用。了解肌酸与磷酸肌酸的合成与分解，熟悉活性疏酸根的生 成。 11.苯丙氨酸和酪氨酸的代谢：掌握苯丙氨酸转变成酪氨酸的过程，苯丙氨酸 羟化酶及其辅酶，掌握儿茶酚胺和生成，了解酪氨酸在体内的其它转变产 物。了解酪氨酸的代谢过程，熟悉白化病和苯丙酮酸尿症的病因。 二、教学的内容与方法 内容： 8

8 的偶联；熟悉影响氧化磷酸化的因素，熟悉高能键的概念，掌握苹果酸穿梭和 α- 磷酸甘油穿梭作用 熟悉微粒体氧化体系、过氧化酶体氧化体系、超氧化物歧化酶的作用。 了解脱氢酶、需氧脱氢酶和氧化酶之间的区别。 二、教学重点与难点 线粒体氧化体系为本章教学的重点。P/O 比值和氧化与磷酸化的偶联为难点 三 、教学内容与方法 1、粒体氧化体系、线粒体复合物、呼吸链、氧化磷酸化与底物水平磷酸化 2、其它氧化体系：微粒体加氧酶系，过氧化酶体氧化体系、超氧化物歧化酶 作用等 3、ATP 在能量代谢中的作用。 讲授法为主，采用多媒体教学。 四、思 考 题 1、体内的 ATP 是如何生成的？生成 ATP 所需的能量来自何处？ 2、递氢体和递电子体分别有哪些？ 3、体内的水是如何生成的，二氧化碳又是如何生成的？ 4、微粒体氧化体系、过氧化酶体氧化体系、超氧化物歧化酶分别有什么作用？ 5、什么是高能键？体内的高能化合物有哪些？ 6、影响氧化磷酸化的因素有哪些？ 第八章 氨基酸代谢（8 学时） 一、 学的目的要求： 1. 熟悉蛋白质的生理功能,掌握营养必需氨基酸 2. 掌握氮平衡，熟悉蛋白质生理需要量，了解营养价值和互补作用的概念。 3． 掌握蛋白质腐败作用的概念,了解蛋白质的腐败产物及其对人类健康的利 弊。 4．掌握氨基酸分解代谢的一般规律,了解氨基酸代谢库的概念,掌握氨基酸的 脱氨基作用：包括氧化脱氨基，转氨基作用、联合脱氨基作用。熟悉α-酮 酸的代谢途径, 5．了解生糖、生酮和生糖兼生酮氨基酸的概念。了解三大物质代谢的联系。 6 掌握体内氨的来源、去路，熟悉丙氨酸-葡萄糖循环及谷氨酰胺的运氨作用, 7 掌握尿素合成的部位、过程、关键酶、调节及其生理意义。了解高氨血症和 氨中毒。掌握氨基酸的脱羧基作用极其产物 8 掌握一碳单位的概念、种类、载体生成原料及生理作用。 10． 掌握蛋氨酸循环过程和生理意义及其与一碳单位代谢的联系,维生素 B12 在循环中的作用。了解肌酸与磷酸肌酸的合成与分解,熟悉活性硫酸根的生 成。 11． 苯丙氨酸和酪氨酸的代谢：掌握苯丙氨酸转变成酪氨酸的过程,苯丙氨酸 羟化酶及其辅酶 ,掌握儿茶酚胺和生成，了解酪氨酸在体内的其它转变产 物。了解酪氨酸的代谢过程,熟悉白化病和苯丙酮酸尿症的病因。 二、教学的内容与方法 内容：

1.蛋白质的营养作用：氮平衡、必需氨基酸 2. 氨基酸脱氨基与脱羧基作用 3. 氨的代谢 4. 蛋氨酸的代谢、一碳单位代谢、芳香族氨基酸代谢 方法：讲授、多媒体教学 三、教学重点和难点： 1氨基酸的脱氨基作用 2鸟氨酸循环过程及其作用；尿素合成的部位及关键酶 3一碳单位的概念和生理意义；蛋氨酸循环过程及生理作用 四、思考题： 1.试述体内氨基酸的主要代谢过程及最终产物。 2.芳香族氨基酸在体内代谢有何作用？ 3.一碳单位在体内的生成和转变有何意义？ 第九章肝胆生化 一、 教学的目的要求： 1.了解肝脏在三大物质代谢、激素和维生素代谢中的作用。 2.掌握非营养物质和生物转化的概念，生物转化的特点，化学反应的类型：第一相 反应，第二相反应。 3.熟悉生物转化各类型反应的典型例子，包括氧化（胺氧化酶、脱氢酶类和加氧 酶类的作用)、还原、水解；第二相反应（与硫酸、葡萄糖醛酸、乙酰基的结合）， 生物转化的生理意义。 4.掌握初级、次级、结合型、及游离型胆汁酸的概念、结构，生成的原料及部 位，熟悉胆汁酸的生理意义。胆汁酸肝肠循环的概念和意义。 5.熟悉胆色素的概念、来源，胆红素的理化性质，生成及运输。 6.掌握结合胆红素的概念、在肠道的变化。胆色素的肝肠循环、尿中胆素原与 胆素来源。 7.熟悉结合胆红素与游离胆红素的区别。了解血清胆红素与黄疸的关系。 二、教学内容与教学方法 1.肝脏在糖、脂、蛋白质、维生素、激素代谢中的作用 2.肝脏对非营养物质的转化作用， 3.胆汁酸的代谢 4.胆色素的代谢 采用讲授为主，多媒体教学。 三、本章重点和难点： 1.生物转化第二相反应的主要结合物。 2.胆汁酸和胆色素的主要区别 四、思考题： 1.体内重要的生物转化方式和酶类有哪些？ 9

9 1．蛋白质的营养作用；氮平衡、必需氨基酸 2．氨基酸脱氨基与脱羧基作用 3．氨的代谢 4．蛋氨酸的代谢、一碳单位代谢、芳香族氨基酸代谢 方法：讲授、多媒体教学 三、教学重点和难点： 1 氨基酸的脱氨基作用 2 鸟氨酸循环过程及其作用；尿素合成的部位及关键酶 3 一碳单位的概念和生理意义；蛋氨酸循环过程及生理作用 四、思考题： 1．试述体内氨基酸的主要代谢过程及最终产物。 2．芳香族氨基酸在体内代谢有何作用？ 3．一碳单位在体内的生成和转变有何意义？ 第九章 肝胆生化 一、 教学的目的要求： 1．了解肝脏在三大物质代谢、激素和维生素代谢中的作用。 2．掌握非营养物质和生物转化的概念,生物转化的特点,化学反应的类型:第一相 反应, 第二相反应。 3．熟悉生物转化各类型反应的典型例子，包括氧化(胺氧化酶、脱氢酶类和加氧 酶类的作用)、 还原、水解；第二相反应（与硫酸、葡萄糖醛酸、乙酰基的结合）， 生物转化的生理意义。 4．掌握初级、次级、结合型、及游离型胆汁酸的概念、结构, 生成的原料及部 位, 熟悉胆汁酸的生理意义。胆汁酸肝肠循环的概念和意义。 5．熟悉胆色素的概念、来源,胆红素的理化性质,生成及运输。 6．掌握结合胆红素的概念、在肠道的变化。胆色素的肝肠循环、尿中胆素原与 胆素来源。 7．熟悉结合胆红素与游离胆红素的区别。了解血清胆红素与黄疸的关系。 二、教学内容与教学方法 1．肝脏在糖、脂、蛋白质、维生素、激素代谢中的作用 2．肝脏对非营养物质的转化作用， 3．胆汁酸的代谢 4． 胆色素的代谢 采用讲授为主，多媒体教学。 三、本章重点和难点： 1．生物转化第二相反应的主要结合物。 2．胆汁酸和胆色素的主要区别 四、思考题： 1．体内重要的生物转化方式和酶类有哪些？