《生物化学》课程教学课件（讲稿）第一章 蛋白质（4/6）第五节 蛋白质结构与功能的关系

（一）蛋白质二级结构

（一）蛋白质二级结构

R氨基酸序列肽段构象亚基构象四聚体构象（一级结构）（二级结构）（三级结构）（四级结构）

蛋白质二级结构定义：多肽主链有一定周期的由氢键维持的局部空间结构氢键>主要作用力：注意三个关键点：1、多肽链主链的局部构象2、多肽链主链的局部而不是全部3.6 residues/turn3、多肽链主链，而不是侧链>类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、β-凸起、无规卷曲、环

蛋白质二级结构定义： 多肽主链有一定周期的， 由氢键维持的局部空间结构。 Ø主要作用力：氢键 Ø注意三个关键点： 1、多肽链主链的局部构象 2、多肽链主链的局部，而不是全部 3、多肽链主链，而不是侧链 Ø类型： α-螺旋、β-折叠、β-转角、β-凸起、 无规卷曲、环

1.α-螺旋(a-Helix)N端N端N端HC-RN-HR-CHC=O-H-NHC-R320=0N-HR-CHC=O3.6residues/turnH-NHC-R50=0N-H-R-CHC=OC端C端C端③②α-螺旋：是指蛋白质多肽链局部肽段通过肽单位旋转形成的一种右手螺旋结构α螺旋由Pauling（1954年诺贝尔化学奖获得者）和Corey于1951年提出，并通过研究得到证实

1. α-螺旋（α-Helix） α-螺旋：是指蛋白质多肽链局部肽段通过肽单位旋转形成的一 种右手螺旋结构 α螺旋由Pauling（1954年诺贝尔化学奖获得者）和Corey于1951年提出，并通过研 究得到证实

右手螺旋;V每一个肽单位的氧（C=O）与后面第四个肽单位的氢(NH)形成氢键，从而维持α螺旋的稳定性。每一螺旋含3.6AA，含13个原子，又称作3.613-螺旋；螺距为0.54nm;3.6aa螺旋直径为0.5nm；0.54nm氨基酸的R基位于螺旋的外面H-C（NH-CH-CON-0.5Rnm

Ø 右手螺旋； Ø 每一个肽单位的氧（C=O）与 后面第四个肽单位的氢(NH)形 成氢键，从而维持α螺旋的稳 定性。 Ø 每一螺旋含3.6AA，含13个原 子，又称作3.613-螺旋； Ø 螺距为0.54nm； Ø 螺旋直径为0.5nm； Ø 氨基酸的R基位于螺旋的外面； 3.6 aa, 0.54 nm 0.5 nm

11RBHHRAQ3.6aaHL-0.54nm电H0HRR中·HN0AH--HHHA30..IA0.5nm

0.5 nm 3.6 aa, 0.54 nm

肌红蛋白myoglobinD-AB用α-helix组成坚固的立体结构

用 a-helix 组成坚固的立体结构 Z u b a y (19 8 8) Bio c h e mistry (2 e) p.6 4 肌红蛋白 myoglobin

>构成膜通道的多次跨膜蛋白：跨膜结构域为两亲性α螺旋，通道内表面分布有较多的亲水性氨基酸通道外表面分布有较多的疏水性氨基酸。12-helixChannel16-helixNanopore

Ø 构成膜通道的多次跨膜蛋白：跨膜结构域为两亲 性α螺旋，通道内表面分布有较多的亲水性氨基酸， 通道外表面分布有较多的疏水性氨基酸

X影响α-螺旋稳定的因素：R基大小:较大的R(如苯丙氨酸色氨酸、异亮氨酸）不易形成3.6residues/turnGly空间占位很小，容易形成电荷：带同种电荷的R基无法形成,不带电荷的容易形成>Pro的存在

* 影响α-螺旋稳定的因素： Ø R基大小：较大的R(如苯丙氨酸、 色氨酸、异亮 氨酸)不易形成、 Gly空间占位很小，容易形成 Ø 电荷：带同种电荷的R基无法形 成,不带电荷的容易形成 Ø Pro的存在

末来科学大奖FUTURESCENCEPRIZY2022未来科学大奖-生命科学奖获奖者2022FUTURE SCIENCE PRIZELHFESCIENCEPRIVELAUREATE北京生食科学研究所李文辉清华大学生物医学交叉研究院奖励他发现了乙型和丁型肝炎病毒感染人的受体为钠离子牛磺胆酸共转运蛋白（NTCP），有助于开发更有效的治疗乙型和丁型肝炎的药物。For his discovery of the Hepatitis B and D virus receptor, sodium taurocholatecotransporting polypeptide (NTCP),This discosery facilitates the developmentofmoreeffectivetreatmentforhepatitisBandD.bile saltNaHBVHBVNTCPHepatocyte