山东第一医科大学（山东省医学科学院）：《生物化学与分子生物学》课程教学资源（教案讲义）生物化学授课教案（打印版，共十五章，负责人：翟静，主讲：伊淑莹）

教 案 姓名伊淑莹 2010-2011学年第一学期时间9.6一节次。5-7 课程名称 生物化学 授课专业及层次 预防医学本科1-2班 绪论 授课内容 第一章蛋白质的结构与功能 学时数 1.掌握：蛋白质的元素组成，组成蛋白质的20种氨基酸的特点 掌握：键、肽、多肽链、模 、结构域的概念 享：蛋日质的 :、三、四级结构的概念、维系键及常见形式。 教学目的 4熟悉：肚平面、队单元、分子伴侣。 5.熟悉：氨基酸分类. 6.了解：蛋白质的分类 重点 三、四级结构 1.肤单元。 难 点 2.队链空间结构。 自学内容 蛋白质的分类 使用教具 多媒体课件 相关学科知识有机化学氨基酸相关知识 教学法讨论法，举例法 讲授内容纲要、要求及时间分配 课程安排，综述要求 10分钟 绪论 10分钟 提出相关问题：什么是生物化学(Biochemistry)? 生物化学的研究内容是什么？ 理论课内举安排 学习生物化学要注意哪些问题 围绕以上问题进行讨论。 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 蛋白质的元素组成：注意N元素的含量及在蛋白质测定中的应用。 10分钟 氨基酸 首先介绍氨基酸的通式，结合通式，说明其共同特点：1-口一氨基酸 5分钟

讲授内容纲要、要求及时间分配（附页） （一)复形的分米 5分钟 组成蛋白质的20种氨基酸，根据恻链基团R可将其分为四类。至点介绍几种较重要的 (二)氨基酸的理化性质 1.两性解离及等电点 10分钟 等电点的概念及计算方法 紫外吸收性质 5分钟 产生紫外吸收的氨基酸的种类及最大吸收峰的波长。 3.茚二酮反应 5分钟 二.肤 15分钟 、多肽链的定义 多肽链的方向性。 (二)生物活性肽 10分钟 1.谷恍甘k(GSH) 2.多肽类微素及神经肽 第二节蛋白质的分子结构 一。蛋白质的一级结构 15分钟 一级结构的慨念及维系的化学键 二。蛋白质的二级结构 级结构的概念及维系的化学键 一)肽单元 (二)a-螺 5分钟 (三)B-折叠 5分钟 (四)B-转角和无规卷曲 5分钟 (九)模体 (六)氨基酸残基的侧链对二锁结构形成的影 三.蛋白质的二级结构 10分钟 (一)二级结构的概念及维系的化学键 (二)结构域的定义 (一)分子伴侣的作用 四。蛋白质的四级结构 5分钟 四级结构的概念及维系的化学键，亚基的概念 五.蛋白质的分类（自学）。 5分钟 复习本次课的主要内容 5分钟

教 案 姓名伊淑莹 2010-2011学年第一学期时间9.8节次13 课程名称 生物化学 授课专业及层次 预防医学本科1-2班 授课内容 第一章蛋白质的结构与功能（续） 学时数 1.掌握：蛋白质结构和功能的关系（一级结构和功能的关系：空间结构和功能的 关系). 教学目的 掌握：蛋白质的理化性质及分离纯化的方法 熟悉：多队链中氨基酸序列的分析。 4.了解：蛋白质空间结构的测定.。 重点 蛋白质结构和功能的关系、理化性质及分离纯化。 1 级结构和空间构象的关系。 点 空间构象和功能的关系。 3.币要的里化性质， 自学内容 空间结构的测定 使用教具 多媒体课件 相关学科知识 有机化学氨基酸相关知以 教学法 讨论法，举例法 讲授内容纲要、要求及时间分配 复习上次课的主要内容 10分钟 第三节蛋白质结构与功能的关系 一、蛋白质结构与功能的关系 (一)一级结构是空间结构的基础 15分钟 核触核酸草变性复性实验 级结构与功能的关系 15分钟 级结构决定其功能 分子病的产生。 二、空间结构与功能的关系 (一)肌红蛋白和血红蛋白的结构 10分钟 (二)血红蛋白的构象变化和结和氧 10分钟 肌红蛋白与血红蛋白氧解离曲线的差异。 血红蛋白的变构效应。 (四)蛋白质的构象改变和疾病 5分钟

讲授内容纲要、要求及时间分配（附页） 第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化 蛋白质的理化性质 )蛋白质的两性电离 5分钟 等电点的概念，与氨基酸结合。 (二)蛋白质的胶体性质 10分钟 维持蛋白质胶体稳定性的两个因素：表面电荷与水化膜。 (三)蛋白质的变性沉淀和凝 10分 蛋白质变性的定义、引起变性的因素、变性的木质以及变性与沉淀的区别。 (四)蛋白质的紫外吸收 5分钟 产生紫外吸收的原因，以及最大吸收峰的波长。 (右)蛋台质的呈色反应 5分钟 茚二酮反应、双缩豚反应 蛋白质的分离纯化 )透析和超滤法 5分钟 两种方法的基本原理。 (二)丙酮沉淀、盐析和免疫沉淀 10分钟 丙酮沉淀的注意事项，盐析的定义及原理 (二)电泳 10分， 电泳的基本原理及常见的电泳形式。 (四)层析 10分钟 离子交换层析与凝胶过滤的原理。 〔五)招速离心 5分钟 多肽链中氨基酸的序列分析 5分钟 氨基酸子列分析的基本流程。 四。蛋白质空间结构的测定（自学） 复习本次课的主要内容 5分钟

教 案 姓名伊淑莹 2010-2011学年第一学期时间9.15节次1-3 课程名称 生物化学 授课专业及层次预防医学本科1-2班 授课内容 第二章核酸的结构与功能 学时数 3 1.掌握：核酸的元素组成、组成成分、基本组成单位及联接方式。 2.堂握：组成两种核酸的单核件酸及核酸的一敏结构 3.掌握： DA的二级结构及tRA的二级结构特点 三种A的功能 教学目的 1.学握：核酸的理化性质、变性、复性及应用。 5.熟悉：核酸分离、测定的基本原理。 6.了解：DNM变性、复性和分子杂交. 重点 构成两种核酸的核旮酸的区别、DNA双螺旋结构要点、核酸理化性质。 双蝶旋结构的要点。 难 点 种RNA的结构及功能 3.核酸的理化性质。 自学内容 DNA复性和分子杂交、原核生物DA的结构、小分子RNA和RNA组学。 使用教具 多媒体课件 相关学科知识 细胞生物学，遗传学相关知识 教学法 复习讨论法，举例法，五动教学法 讲授内容纲要、要求及时间分配 复习上次课重点内容 5分钟 第二章核酸的结构与功能 第一节核酸的化学组成及一级结构 一、核酸的结构 10分钟 L.核甘((ibonucide)的形成 10分钟 2.核甘酸(ibonucti)的结构与命名 5分钟 3.核甘酸的连接 二、核酸的一级结构 第二节DNA的空间结构与功能 一、DNA的二锁结构一双螺旋结构模型 (一)DNA双蝶旋结构的研究背异 5分钟

讲授内容纲要、要求及时间分配（附页） (二)DNA双螺旋结构模型要点 1.DNA是反向半行的互补双螺旋结构 15分钟 2.DNA双链是右手媒旋结构 15分钟 3.疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定 15分钟 (三)DNA双螺旋结构的多样性 二、DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装 5分钟 (一)DNA的超蝶旋结构 (二)原核生物DNA的高级结构 (三)DNA在真核生物细胞核内的组装 DNA的功能 第三节RNA的结构与功能 一、信使RNA的结构与功能 15分钟 15’衣端的“帽”式结松构 2.3端多聚腺酸(polyA)结构 二、转运RNA的结构与功能1.RNA一级结构的特点 10分钟 2.RNA二级结构的特点 3.RNA三级结构特点 三、核蛋白体RNA的结构与功能 5分钟 四，其他小分子RNA及RNA组学 第四节核酸的理化性质 一、核酸的一般理化性质 DNA的变(性() 10分钟 三、DNA的复性与分子杂交 10分钟 核酸分子杂交(hybridization) 核酸分子杂交的应用： 第五节核酸酶(Nuclease) 一、核酸酶的功能二、核： 10分钟 复习本次课的主要内容 5分钟

教 案 姓名伊淑莹 2010-2011学年第一学期时间9.20节次_5-7 课程名称 生物化学 授课专业及层次 预防医学本科1-2班 授课内容 第三章酶 学时数 3 掌握：酶的作用机制、活性中心及中间产物学说。 教学目的 影响促反应的各种因素及激活剂与抑制剂的作用机制， 3.掌握：裤促反应动力学及K的意义。 重点 酶的作用机制、活性中心：酶促反应动力学及K的意义：抑制剂的作用 1.悔促反应动力学、米-曼氏方程式的推导及K的意义。 点 2.影响酶促反应的因素、抑制剂的作用。 自学内容 某些辅酶在催化中的作用、酶促反应的机制 使用教具 多媒体课件 相关学科知识蛋白质的理化性质 教学法 启发式、讨论式、互动式 讲授内容纲要、要求及时间分配 第三章酶 酶的简介 10分钟 第一节酶的分子结构与功能 裤分子组成 10分钟 、酶的活性中心 15分钟 1.悔的必需基团 2.酶的活性中心 第二节酶促反应的特点和机制 、酶促反应的特点 (一)南促反应具有极高的效率 10分钟 (二)南促反应具有高度的特异性 10分钟 1.绝对特异性 相对特异性 8. 立体异构特异性

讲授内容纲要、要求及时间分配（附页） (三)酶促反应的可调节性 南促反应的机制 10分 (一)酶底物复合物的形成及诱导契合假说 (二)南促反应的机制 1.邻近效应与定向挂列 2.多元催化 3.表面效应 第三节酶促反应动力学 底物浓度对反应速度的影（讲授法，推导法，讨论法） (一)米-曼氏方程 15分 (二)Km与vm的意义 15分钟 (三)Km与Vm的测定 15分钟 1.可利用林-贝氏双倒数作图法准确的测得Km值和Vax值。 2.anes作图法也可测得Km值和Vmax值。 二、悔浓底对悼促反应的影响 15分钟 三、温度对酶促反应的影响 10分钟 四、p州对膨促反应的影明 10分钟 复习本次课重点内容 5分钟

教 案 姓名伊淑莹 2010-2011学年第一学期时间9.29节次13 课程名称 生物化学 授课专业及层次 预防医学本科1-2班 授课内容 第三章酶（续） 学时数 3 1.掌握：抑制剂对酶促反应速度的影响。 2.掌握：酶的调节（酶原及激活、变构南、酶的共价修饰调节）。 教学目的 3.掌握：同工南及其临床应用 1.了解：酶活性测定及酶活性单位 重点 抑制剂对反应速度的影响、酶活性的调节、同工牌 不可逆性抑制和可逆性抑制（竞争性抑制）及米-曼氏方程式的特征曲线， 点 艺 变构效应及变构 变构的S形曲线：酶的共价修饰调节。 同工酶。 自学内容 酶的命名、分类。 使用教具 多媒体课件 相关学科知识 教学法 复习讨论法，举例法，互动教学法 讲授内容纲要、要求及时间分配 复习上次课重点内容 10分钟 第三节酶促反应动力学 、底物浓度对反应速度的影响 (二)Kn与Vm的意义 5分钟 (三)Km与Va的测定 10分钟 1.可利用林-贝氏双倒数作图法准确的测得Km值和Vmax值， 2.Hanes作图法也可测得Km值和Vmax值. 二、裤浓底对梅促反应的影响 5分钟 温度对酶促反应的影响 5分钟 四、H对梅促反应的影响 5分钟 五、抑制剂对反应速度的影响 (一)不可逆性抑制作用 10分钟 要求：掌握不可逆抑制作用的定义、特点，并举例说明

讲授内容纲要、要求及时间分配（附页） (二)可逆性抑制作用 1、竞争性抑制作用 10分钟 2、非竞争性抑制作用 10分饼 3、反竞争性抑制作用 5分钟 要求：学握各种可逆性抑制作用的定义、特点，以及表观Km与Vmax的变化情况。 六、激活剂对反应速度的影响 七、悔活性的测定与德活性单位 第四节酶的调节 一、悔活性的湖节 10分钟 (一)原与南原激活 5分钟 (二)变构酶 (三)酶的共价修饰调节 二、悔含量的调节 10分钟 (一)酶蛋白合成的诱导与阻遏 10分， (二)南的降解调榜 10分钟 三、同工酶 5分钟 第五节酶的命名与分类 一、酶的命名 二、南的分类 10分钟 10分钟 复习本次课内容 5分钟