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《生物化学》课程教学课件(PPT讲稿)第十章 生物能学与生物氧化(Bioenergetics and Biological Oxidation)第四节 氧化磷酸化作用 oxidation phosphorylation 2/2

文档信息
资源类别:文库
文档格式:PPT
文档页数:18
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内容简介
《生物化学》课程教学课件(PPT讲稿)第十章 生物能学与生物氧化(Bioenergetics and Biological Oxidation)第四节 氧化磷酸化作用 oxidation phosphorylation 2/2
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(三)ATP合成机理 Boyer 结合变化模型(Binding change model)

(三)ATP合成机理 Boyer : 结合变化模型(Binding change model)

ATP Synthase 酶上有三个不同活性部位(open,loose-binding tight-binding) 质子流通过0通道时,引起构象协同变化(可能通 过转动); ATP释放是限速步骤,质子驱动力的作用是促进 ATP从合酶上释放下来

酶上有三个不同活性部位 (open, loose-binding, tight-binding); 质子流通过F0通道时,引起构象协同变化(可能通 过转动); ATP释放是限速步骤,质子驱动力的作用是促进 ATP从合酶上释放下来

The Nobel Prize in Chemistry 1997 Press release 机制和旋转催化 合成酶的结合变化 "for their elucidation of the enzymatic mechanism underlying the synthesis of adenosine triphosphate (ATP)" Paul D.Boyer John E.Walker USA U.K. University of Medical Research California, Council Los Angeles,USA Laboratory of Molecular Biology, Cambridge,U.K. 1918 1941- Autobiography Nobel Diploma Autobiography Prize Award Nobel Diploma Ceremony Prize Award Ceremony

ATP 合成酶的结合变化 机制和旋转催化

1998年Noii首次获得直接证据 Actin 8888208380888y filament Avidin Fo F >ADP+Pi ATP His residues His residues Ni complex

1998年Noji首次获得直接证据

F一ATP酶为旋转马达,旋转步幅为120度, 每旋转120度大约做功80pNnm。 旋转马达对能量转换的高效率,是迄今所发现 的其它马达蛋白无法比拟的!?

F1-ATP酶为旋转马达,旋转步幅为120度, 每旋转120度大约做功80 pN nm。 旋转马达对能量转换的高效率,是迄今所发现 的其它马达蛋白无法比拟的!?

ATP_Synthesis.mov

四、氧化磷酸化被细胞能量需求所调节 Add Add venturicidin DNP or Uncoupled oligomycin paunsuoo Add ADP+P Add succinate Time )

四、氧化磷酸化被细胞能量需求所调节

五、细胞质中NADH的再氧化 线粒体内膜对NADH高度不透 细胞质NADH的还原力如何进入线粒体? 经过线粒体的穿梭系统(shuttle system)

五、细胞质中NADH的再氧化 线粒体内膜对NADH高度不透 细胞质NADH的还原力如何进入线粒体? 经过线粒体的穿梭系统(shuttle system)

(一)3-磷酸甘油穿梭 骨骼肌、大脑

(一) 3-磷酸甘油穿梭 骨骼肌、大脑

磷酸甘油穿梭 NAD NADH+H+ cytosolic 3-磷酸甘油脱氢酶 CH2OH 3磷酸甘油 C-0 Glycerol-3- Dihydroxyacetone phosphate phosphate CH2-OP 磷酸二羟丙酮 CH2OH mitochondrial HOH glycerol-3-phosphate CH2-O-P dehydrogenase FAD FADH Matrix 1NADH→1FADH2(只能形成2ATP)

磷酸甘油穿梭 磷 酸 二 羟 丙 酮 - 3 磷 酸 甘 油 3-磷酸甘油脱氢酶 1 NADH 1 FADH2(只能形成2ATP)

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