山东第一医科大学（泰山医学院）：《细胞生物学》课程课件讲稿（打印版）第九章 细胞骨架 Cytoskeleton

第九章 细胞骨架 Chapter 9 Cytoskeleton 2013-6-28 Cell biology

>细胞骨架是指存在于真核细胞中的由蛋白纤维构成 的网架体系，包括微丝、微管和中间纤维。 >细胞骨架是一种高度动态的结构。 >功能： >维持细胞形态： >机械支撑与空间组织作用； >细胞运动及物质运输： >细胞质内生物大分子的不对称分布等。 2013-6-28 Cell biology

第一节微丝与细胞运动 一、微丝的组成及其组装 二、微丝网络动态结构与细胞运动 三、肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达 四、肌细胞的收缩运动 第二节微管及其功能 一、微管的结构组成与极性 二、微管的组装与去组装 三、微管组织中心 四、微管的动力学性质 三种纤维特征比较 五、微管结合蛋白对微管网络结构的调节 六、微管对细胞结构的组织作用 七、细胞内依赖于微管的物质运动 八、纺锤体与染色体运动 第三节中间丝 一、中间丝的主要类型和组成成分 二、中间丝的组装与表达 三、中间丝与其他细胞结构的联系 2013-6-28 Cell biology 3

第一节微丝与细胞运动 一、微丝的组成及其组装 二、微丝网络动态结构与细胞运动 三、肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达 四、肌细胞的收缩运动 2013-6-28 Cell biology

一、微丝的组成及其组装 >结构与成分 >微丝的组装及动力学特征 >影响微丝组装的特异性药物 2013-6-28 Cell biology

>结构与成分 >成分 >肌动蛋白(actin)是微丝的结构成分，这种actin又叫G-actin,将G actin形成的微丝又称为F-actin。 >G-actin有极性。 >G-actin外观呈哑铃状，中央有一裂口(cleft)裂口内部有腺苷酸 (ATP或ADP)及Mg的结合位点。 >结构： >微丝是直径为7nm的扭链，成双股螺旋每条丝都是由肌动蛋白单体 首尾相连呈螺旋状排列而成。 >结构特点： >极性：具有裂口的一端为负极；另一端为正极。 2013-6-28 Cell biology

(二)微丝的组装及动力学特征 >微丝的极性 >MF是由G-actin.单体形成的多聚体，肌动蛋白单体具有极 性，装配时呈头尾相接，故微丝具有极性，既正极与负极之 别。 >微丝的存在状态及相互转化 ATP、Mg艹、高浓度的Na、KE G一actin ·F-actin Ca共、低浓度的K、Nat 2013-6-28 Cell biology

>微丝的组装 >踏车模型： >MF正极与负极都能生长，生长快的一端为正极，慢的一端为负极： 去装配时，负极比正极快。由于G-actin在正极端装配，负极去装 配，从而表现为踏车行为。 >关键浓度：微丝体外组装达到平衡期时溶液中G-actin的浓度， >微丝两端的关键浓度不同，正端=0.1；负端=0.8 >当C>0.8时，两端都聚合；当C<0.1时，两端都解聚；当0.1<C< 0.8时，正端聚合而负端解聚，像自行车的链条一样，故称为踏车行 为。 2013-6-28 Cell biology

>动态不稳定性： >体内装配时，MF呈现出动态不稳定性特征，主要取决于 F-actin:结合的ATP水解速度与游离的G-actin.单体浓度之间 的关系。 >机制： >ATP-actin对F-actin末端具有高亲和力，其一旦结合到末端则ATP ADP+Pi,即ATP-actin ADP-actin,ADP-actin与F-actin末端亲 和力低，易从末端脱落。 >当ATP-actin浓度高时，ATP-actin聚合的速度大于ATP-actin转 化为ADP-actin的速度，在微丝末端形成一串ATP-actin,构成 ATP帽。 >随着浓度的降低，聚合速度下降，而ATP一ADP+Pi的速度不变， 帽不断缩小而消失，暴露ADP-actin,由于ADP-actin亲和力低， 微丝不断解聚。 >MF动态变化与细胞生理功能变化相适应。在体内，有些微 一丝是永久性的结构，有些微丝是暂时性的结构。 2013-6-28 Cell biology

(三)影响微丝组装的特异性药物 >细胞松弛素(cytochalasins): >可以切断微丝，并结合在微丝正极阻抑肌动蛋白聚合，因而导致微丝 解聚。 >鬼笔环肽(philloidin): >与微丝侧面结合，防止MF解聚。 >影响微丝装配动态性的药物对细胞都有毒害，说明微丝功能 的发挥依赖于微丝与肌动蛋白单体库间的动态平衡。这种动 态平衡受actin.单体浓度和微丝结合蛋白的影响。 2013-6-28 Cell biology